extracted_text:
Коваленко Г.А.
учитель русского языка и литературы
МБОУ СОШ №44 г. Сургута
Литературное моделирование текста на основе клише

Социализация (процесс становления личности, усвоением человеком знаний, ценностей и
норм,   присущих   данному   обществу)   не   возможна   без   овладения   учащимися   речевыми
компетентностями.  На протяжении  уже нескольких лет меня волнуют проблемы развития
речи учащихся.
Мое   внимание   привлекла  теория   речевой   деятельности,
 согласно  которой  речь
рассматривается   как   разновидность   человеческой   деятельности;   ее   усвоение   и   развитие,
порождение высказываний осуществляются в процессе разнообразных видов этой деятельности.
Психолингвистика утверждает деятельностный подход к усвоению речи.

В свете данной теории развитие речи учащихся, включая и ту  работу, что ведется на
уроках литературы, являются составной частью подготовки личности к жизни, к профессиональной
и   общественной  деятельности,   к   общению   с   другими   людьми   в   различных   сферах  бытия.
Творческая,   деятельностная   личность   должна   полноценно   владеть   всеми   формами   речевого
общения,   быть  способной   убежденно  и  аргументировано отстаивать свои  взгляды и  позиции.
Именно это способствует успешной адаптации личности в современном обществе, предъявляемом
повышенные требования к речевой компетентности выпускника. На уроках литературы речевая
деятельность школьников осуществляется в процессе всей творческой деятельности по освоению
литературы как искусства слова. Основываясь на деятельностном подходе к речи,  внедряются в
практику   такие   формы   и   приемы   речевого  развития,   которые   одновременно   обеспечивают
обогащение   духовного   мира   ученика,   углубление   его   знаний   по   предмету   и   расширение
литературноэстетического кругозора.
 Задачи совершенствования речевой деятельности школьников, обширны и разносторонни:
это и мотивация речевой деятельности на уроках литературы; это и специфические особенности
устных и письменных высказываний различных видов и жанров на литературные темы; и речевые
ситуации на уроках; и реализация межпредметных связей в аспекте речевого развития учащихся; и
учет специфики отдельных этапов изучения литературной темы в организации и совершенствовании
речевой деятельности учащихся.
Совершенствование   речи   школьников   в   значительной   степени  обусловливается
мотивацией их речевой и коммуникативной деятельности. Учет мотивов учащихся позволяет
разработать  систему   способов   и   приемов,   стимулирующих   устные   и   письменные высказывания   школьников   на   литературном   материале,   овладение   речевыми   и
интеллектуальными умениями.
Для выявления речевой мотивации учащихся на уроках литературы, а также некоторых
других   вопросов   (трудностей,   которые   испытывают   учащиеся   в   процессе   самостоятельной
подготовки устных выступлений, наиболее интересных для них видов и жанров высказываний,
их   отношения   к   различным   творческим   работам)   ежегодно   проводится   анкетирование
учащихся.  Результаты показывают, что ученики ценят уроки литературы, но предпочитают
на них слушать учителя, хотя прекрасно понимают свои недочеты, каким речевыми навыками
им  необходимо  овладеть   для  будущей   профессии.     Анкетирование  помогает   определить,
какие формы работы вызывают особые трудности, как правило, это анализ  поэтического
текста, написание рецензии, литературнокритического эссе.
Именно этой проблеме (проблеме написания вторичного текста) было решено уделить
особое   внимание   при   работе   с   учащимися   на   уроках   русского   языка   и   литературы.  На
современном этапе с этой проблемой сталкиваются и учителя других предметов, где при
подготовке   к   государственной   итоговой   аттестации   в   части   С   от   учащихся   требуется
умение   излагать   свои   мысли   письменно   в   форме   эссе,   сочинениярассуждения,
развернутого монологического ответа.
       Но кроме мотивации необходимо учитывать и возрастные речевые возможности, и
особенности развития  психических  процессов старшеклассников, включая  и мышление.  В
качестве основных направлений совершенствования речевой  деятельности учащихся девятых
—одиннадцатых классов  следующее:
1) обучение различным видам и жанрам монологических высказываний на литературные
темы, как устных, так и письменных;
2) организация речевой деятельности в процессе диалогического общения;
3)   создание   речевых   ситуаций,   стимулирующих   речевую   деятельности   школьников   на
уроках;
4)   активизация   межпредметных   взаимодействий   на   уроках   в   аспекте   речевой
деятельности.
Постоянный поиск оптимальных   методов и приемов привел к обучающей технологии

«Литературное моделирование текста на основе клише», разработанной учителем литературы
В.А.Александровым,  который   так  отзывается   о   своей   системе:   «Это   уникальная   система
развивающих упражнений для тех, кто хочет на практике научиться свободно выражать свое
отношение   к   прочитанному   и   писать   сочинения   разных   жанров   на   литературные   темы.
Моделируя реальные речевые ситуации, упражнения вовлекают читателя в диалог с текстом, развивают чувство слова и побуждают к созданию собственных высказываний разного уровня
сложности. В процессе выполнения заданий ученик усваивает основные культурологические и
литературоведческие   понятия   и   процедуры,   необходимые   для   анализа   художественных
произведений, постигает суть феномена «литературное творчество» и, самое главное, приходит
к самосознанию и саморегуляции своей умственной работы. В результате происходит поэтапное
овладение опытом языковой деятельности – от репродуктивной и сочинений по образцу до
самостоятельной и творческой».
Предлагаемые   упражнения      модели   разнообразных   реальных   речевых   ситуаций,

побуждающих   к   созданию   собственных   высказываний.   Подготовительные   упражнения
позволяют   ощутить   себя   в   роли   автора,   усвоить   основные   культурологические   и
литературоведческие   понятия,
  необходимые   для   анализа
  отработать   процедуры,
художественных произведений. Тренировочные задания направлены на поэтапное овладение
опытом   языковой   деятельности   –   от   репродуктивной   и   сочинений   по   образцу   до
самостоятельной   и   творческой.
  Выполняя   основные   задания,   ученики   учатся   писать
разножанровые сочинения, осмысляя творчество  и  постигая  художественный  мир  классиков
литературы.

Учитель обучающемуся может дать три установки, связанные с восприятием предмета
высказывания:
1) литературоведческая (исследование предмета);
2) критическая (выражение своих впечатлений о предмете высказывания);
3)     писательская (создание   собственного   высказывания,   которое   является   своего рода
откликом на исходный текст).  Каждое из предлагаемых упражнений направлено на развитие
определенного умения в рамках названных выше установок: необходимо научить ребят точно и
четко   формулировать   гипотезу   своей   работы,   аргументировать   свою   точку   зрения,   делать
логичные,   обоснованные   выводы,   придавать   полемическую   остроту   своим   высказываниям,
добиваться   художественной   выразительности,   подбирать   яркое,   емкое   слово   для   передачи
своих чувств. Поэтому необходимо научить анализировать свою деятельность, спрашивать у
себя, чему научились, выполняя то или иное упражнение, какие трудности испытывали, с чем
они   были   связаны,   какие   приемы   можно   взять   на   вооружение,   чтобы   создавать   сочинение
определенного типа.
Работая над заданиями и упражнениями, ребята опираются на конкретные команды,
определяющие   характер   и   содержание   действий.   Назовем   основные   из   них:   лакуна,   набор,
шифр «Цифра – буква», клише, «Проверь свою грамотность», «Зеркальное отражение». Команда  «Клише» предлагает ребятам текст, который является опорным — как образец
выполнения упражнения.
Клише определяет и объем, и смысл, и композиционное строение, и синтаксическую
структуру   высказывания.   Задача   учеников   —   вставить   в   текст   недостающие   элементы,
сообразуясь   с  его   смыслом   и   стилем.   Схема,   предлагаемая   в   клише,   является   всего   лишь
вариантом   выполнения   задания,   вариантом   реализации   того   или   иного   приема.   Поэтому
школьникам   предлагается   использовать   свое   право   думать   и   писать   так,   как   они   считают
нужным. Больше того, клише предполагает критическое отношение к предложенному тексту.

Работая с этими упражнениями, ребята приобретают еще один общекультурный навык
— во всех сомнительных случаях, затруднениях при ответах на вопросы или для самопроверки
обращаться к словарям, энциклопедиям, справочникам, текстам произведений, учебникам.
Итак,   конечным   результатом   любой   речевой   деятельности   на   основе   данной
технологии становиться самостоятельная творческая письменная работа в форме связного
текста, требующая знания текста художественного произведения, фактического материала.

Разнообразные   типы   подготовительных   и   тренировочных   заданий   показывает     их
многофункциональность.   Материал,   на   основе   которого   подбираются   задания,   создаются
клише, можно использовать на уроке и для практической работы над произведением, и для
контроля уровня усвоения материала, и для организации речевой деятельности на уроке. Но
особую   ценность   эти   упражнения   представляют   для   самостоятельной   творческой   работы
учащихся как индивидуальной, так и групповой. Широко используются данные упражнения
при «отработке» пропущенного или неосвоенного материала. Плодотворно влияют данные
задания и на мотивацию обучения: свежий взгляд на изучение произведения делает работу
интересной, более продуктивной, ведь главное  пропитать духом исследования.

Литературное моделирование текста на основе клише всегда создает ситуацию успеха:
у слабого ученика всегда есть возможность составить небольшой текст на основе клише с
использованием материала заданий (кроме того, дается «подсказка» или словарь), а сильный –
всегда найдет такой вариант, который будет отличать его работу от других, и обязательно
обоснует   свой   выбор.   Установка   на   необязательность   использования   готовых   клише,   на
индивидуальный отбор дополнительного материала, на свободное высказывание собственных
мыслей   по   тому   или   иному   вопросу     упражнения   развивают   и   творческое   мышление.
Несмотря на наличие трафарета работы, сочинения получаются всегда разные, у ребят есть
возможность   проявить   самостоятельность   и     индивидуальность   мышления   при     выборе
варианта. Поэтапная   работа   с   материалом   помогает   ставить   перед   ребятами   микрозадачи,   а
постепенное   их   решение   приводит     к   незаметному,   но   реально   ощутимому   результату   –
сочинению, т.е. создается ситуация, в которой ученик чувствует свое развитие – шаг вперед –
по отношению к сегодняшнему уроку. Учащиеся перестали бояться письменных творческих
работ, потому что уверены в результате.
Такая форма работа помогает осуществлять и дифференцированный подход: ребята

получают  клише разного уровня сложности. На основе этих заданий разрабатывается целая
система упражнений, позволяющая глубоко и всесторонне изучить творчество писателя. Но
для   учителя   это   и   титанический   труд,   потому   что   необходимо   свободно   владеть
программным   материалом,   много   читать   дополнительной   литературы,   обязательно
использовать в заданиях материал, связанный с другими дисциплинами, особенно, историей.
Но это оправдывается результатами –  хорошими сочинениями ребят.
Библиография:
1.Александров В.Н. Знаю, понимаю, могу. Пособие – тетрадь по литературному
моделированию. – М.: ШколаПресс, 1999.
2.Капинос В.И., Сергеева Н.Н., Соловейчик М.С. Развитие речи: теория и практика
обучения: 57 классы: Кн. для учителя. – М.: Просвещение, 1991.
3.Карнаух Н.Л., Щербина И.В. Письменные работы по литературе. 911 кл. М.: Дрофа,
2002.
4.Мещеряков В.Н. Жанры школьных сочинений: Теория и практика написания: Учебно
методическое пособие для студентов и учителейсловесников. – М.: Флинта: Наука,
2000.
5. Актуальные проблемы развития речи / Под ред. А.П.Еремеевой. – М.: Просвещение,
1981.

file_name: Литературное моделирование текста.docx

intro: Статья "Литературное моделирование текста на основе клише" рассказывает о системе работы учителя русского языка  и литературы Коваленко Г.А. по развитию речи на основе учебного пособия Александров В.Н. "Знаю, понимаю, могу" (Пособие – тетрадь по литературному моделированию. – М.: Школа-Пресс, 1999).


extracted_text:
.ФЕРМЕНТЫ: Ферменты: структура, свойства, классификация. Механизм действия, регуляция
активности. Практическое применение. Витамины
1. Механизм действия, ферментов. Регуляция активности
2. Роль в обмене веществ. . Практическое применение
3. Витамины, классификация, биологическая роль.
Ферменты   или   энзимы   –   катализаторы   белковой   природы   (от   лат.  Fermentum    закваска,
enzyme в дрожжах). Ферменты были открыты в процессе изучения механизмов брожения.
Й.Я. Берцелиус (шведский химик) выдвинул теорию химического катализа и первым отметил
высокую производительность биологических катализаторов.
Л Пастер показал, что сбраживание дрожжами сахаров в спирт катализируется веществами
белковой природы  ферментами.
Э. Бухнер доказал, что  в водных экстрактах дрожжевых клеток находится набор ферментов,
катализирующих превращение сахара в спирт т.е. ферменты отделимы от живых клеток.
В 20 годах ХХ в. Р. Вильштеттер  получил ферменты в высокоочищенном состоянии.
В настоящее время энзимология развивается в различных направлениях, получены в чистом
виде сотни ферментов, изучена их химическая природа, установлены механизмы действия.
 Функции ферментов сводятся к ускорению превращения определенного вещества  (субстрата)
при определенных условиях.
Строение ферментов
Ферменты являются глобулярными белками. Различают простые и сложные ферменты.
Простые ферменты представлены аминокислотными цепями и при гидролизе распадаются только на
аминокислоты. К ним относятся гидролитические ферменты — пепсин, трипсин, папаин, уреаза, лизоцим,
рибонуклеаза, фосфатаза и др.
Большая часть природных ферментов является сложными белками и, помимо полипептидных цепей,
содержит   небелковый   компонент   (кофактор),   являющийся   абсолютно   необходимым   для   белковой
активности.
Кофакторы   имеют   различную   химическую   природу   и   различаются   по   прочности   связи   с
полипептидной цепью.
Полипептидная часть фермента называется апоферментом,
Небелковая, легко диссоциирущая с белковой частью – коферментом,
прочно связанная с белком  простетической группой (кофактор), молекула в целом –холофермент.
Коферменты и кофакторы  активно участвуют и химических реакциях, играя роль переносчиков
протонов,  электронов или различных функциональных групп. Эти группы определяют специфичность
1 действия ферментов, участвуют в связывании фермента с субстратом , стабилизируют белковую часть
фермента.
Коферменты   и   кофакторы     связаны   с   апоферментом   водородными,   ионными   гидрофобными
связями.
Кофактором   называется   любой   фактор,   абсолютно   необходимый   для   выполнения   белком   его
биологической роли. Им могут быть любые небелковые органические молекулы или ионы металлов.
Коферменты   представлены   водорастворимыми   витаминами   (   группы   В,   витамин   Н,   РР),
нуклеотидные производные, липоевая кислота, фосфорные эфиры некоторых полисахаридов.
Центры ферментов
Молекулы   субстратов,   участвующих   в   химических   реакциях,   значительно   меньше   молекул
ферментов.   При   образовании   комплекса   «субстрат   —   фермент»   во   взаимодействие   с   субстратом
вовлекается ограниченная часть молекулы фермента.
Активный центр фермента — уникальная комбинация аминокислотных остатков в молекуле фермента,
которая обеспечивает  непосредственное ее связывание с субстратом и участвует в акте катализа. У
сложных ферментов в состав активного центра входят простетические группы, коферменты.
В   активном   центре   различают   каталитический   центр   –   участок   фермента,   непосредственно
вступающий в химическое взаимодействие с субстратом.
Субстратный центр или контактная площадка – участок фермента, обеспечивающий специфическое
связывание субстрата и образование комплекса – «фермент – субстрат».
Аллостерический центр – участок фермента, в котором  может происходить связывание  фермента
с   низкомолекулярными   веществами.   В   результате   изменяется   третичная   структура   фермента   и
изменяется его сродство к субстрату т е. изменяется каталитическая активность фермента.
За   единицу   активности   фермента   принимают   такое   его   количество,   которое   катализирует
превращение 1 микромоля вещества в 1 мин при 25 оС.
Формирование активного центра фермента начинается на ранних этапах его синтеза, когда линейная
2 полипептидная   цепь   превращается   в   трехмерное   тело   с   определенной   конфигурацией.   Белок   со
сформированной третичной структурой приобретает  функциональную (в частности, каталитическую)
информацию.  Любые   воздействия,   приводящие   к   денатурации   фермента   (нарушению   его   третичной
структуры), нарушают структуру активного центра и ведут к потере ферментом каталитических свойств.
При восстановлении нативной трехмерной структуры белкафермента (ренатурации) восстанавливается и
его каталитическая активность.
Важнейшие   аминокислотные   остатки   в   активном   центре
лизоцима
                 У некоторых  ферментов  в активном  центре  располагается  и  кофактор.  Одни  R
группы активного центра принимают участие в связывании субстрата, другие  в катализе.
Мультимолекулярные (надмолекулярные) ферментные системы  — комплексы, состоящие из
различных   по   строению  ферментов,   катализирующих   последовательные   ступени   превращения
определенного субстрата. Их особенностями является прочность ассоциации ферментов и определенная
последовательность прохождения промежуточных стадий во времени, определяемая порядком расположения
ферментов в пространстве.
Молекулярная   масса   таких   комплексов   колеблется   от   2,3  X  106  до10  X  10б. Образование
подобных систем резко сокращает расстояния,   на   которые   перемещаются   молекулы   субстратов.
Мультимолекулярные ферментные системы могут быть структурно связанными с какойлибо органеллой
(рибосомой, митохондрией) или с биомембраной, такие системы обеспечивают жизненно важные для
клетки функции (например, тканевое дыхание, окисление жирных кислот, ЦТК). К мультиферментным
системам относятся пируватдегидрогеназный и аетоглутаратдегидрогеназный комплексы..
3 Механизмы действия ферментов
На   первоначальном   этапе   происходит   специфическое   связывание   фермента   с   лигандом
субстратом (S). Это происходит в области активного центра, который формируется из нескольких
специфических радикалов аминокислот, определенным образом ориентированных в пространстве.
Рассмотрим строение фермента лизоцима.
В процессе ферментативной реакции различают 4 этапа:
1   –   присоединение   молекулы   субстрат   к   ферменту   и   образование   ферментсубстратного
комплекса;
2 – изменение субстрата под действием фермента, делающее его доступным для химической
реакции, т.е. активизация субстрата;
3 – химическая реакция;
4 – отделение продуктов реакции от фермента.
Это можно записать в виде схемы:
                   1                2                        3                      4
    E + S                   ES               ES*                     EP                       E + P

        Начальная скорость (Vo). При обычных условиях, когда [S] >> [E], начальная скорость
прямо пропорциональна концентрации фермента.
        Максимальная скорость (Vmax). При фиксированной концентрации фермента, скорость
реакции стремится к конечному максимальному значению, в то время как концентрация субстрата
растет.  Насыщение  фермента  субстратом  наступает,  когда  весь  фермент  включен  в  фермент
субстратный комплекс.
            Константа Михаэлиса (Km). В случае, когда все активные центры заняты, и свободные
молекулы фермента отсутствуют, Vo=Vmax. При таком условии говорят о 100% насыщении. При
50% насыщении, когда Vo=1/2 Vmax из уравнения Михаэлиса  Ментен следует:
                            Vmax / 2 = Vmax [S] / Km + [S],
или в преобразованном виде: Km + [S] = 2 [S]; Km = [S].
           Следовательно, Km имеет размерность концентрации. Таким образом, Кm – это такая
концентрация   субстрата,   которая   необходима   для   связывания   половины   имеющегося
фермента и достижения половины максимальной скорости.
             Из   этого   определения   следует,   что   Km   можно   использовать   для   оценки   сродства
фермента по отношению к данному субстрату. Оценить субстратную специфичность можно по
такому правилу: чем ниже значение Km, тем лучше (предпочтительнее) субстрат для данного
фермента.
Регуляция активности ферментов.
Регуляция   активности   ферментов   может   осуществляться   различными   механизмами.   На
активность ферментов оказывают влияние активаторы и ингибиторы.
4 Влияние   активаторов:   ускоряют   формирование   активного   центра(Со,   Mg,Ca   и   т.д.   ),
облегчают формирование ЕS комплекса (Mg).Влияние ингибиторов:  препятствуют образованию
ES  комплекса, (следовательно, снижается скорость реакции), вызывают денатурацию белковой
части фермента (кислоты, щелочи, тяжелые металлы), стабилизируют структуру белковой части
фермента.
Ингибиторы ферментов.
Ингибиторы   ферментов      это   соединения,   препятствующие   образованию   ES   комплекса,
вызывающие снижение скорости реакции и возможно полной остановки ферментативной реакции.
         Существует два типа ингибирования:   обратимое и необратимое. В основе этого деления
лежит прочность соединения ингибитора с ферментом.
Необратимое   ингибирование   связано   с   модификацией   молекулы   фермента   ,   в   результате
фермент теряет активность. К ним относятся :
а) Ингибиторы металлосодержащих ферментов HCN, KCN, CO, NaN3,    дыхательные яды,
меняют валентность   Fe,  Cu и препятствуют переносу электронов.
б) вещества, связывающие  SH группы  мышьяк, ртуть.
в)   вещества,   связывающие   ОН   группу   серина   в   активном   центре   фермента
фосфорорганические соединения.
              Ингибиторы могут быть полезны при изучении природы ферментативного катализа.
Например,  диизопропилфторфосфат ингибирует ферменты, имеющие серин в активном центре.
Таким ферментом является ацетилхолинэстераза, катализирующая следующую реакцию:
Реакция происходит каждый раз после проведения нервного импульса, прежде чем второй
импульс будет передан через синапс. Диизопропилфторфосфат  одно из отравляющих веществ
нервнопаралитического действия, так как приводит к утрате способности нейронов проводить
нервные импульсы.
    Ингибирование может быть обусловлено ковалентной модификацией одной из аминогрупп
фермента.
     Например:
  Терапевтическое   действие   аспирина   как   жаропонижающего   и
противовоспалительного средства объясняется тем, что аспирин ингибирует один из ферментов,
катализирующий   синтез   простагландинов   (ПГ).   Простагландины      вещества,   участвующие   в
развитии   воспаления.   Аспирин   вызывает   ацилирование   (т.е.   модификацию)   фермента
простагландинсинтетазы.
Обратимые ингибиторы.  Существует два типа подобных ингибиторов   конкурентные  и
неконкурентные.        Конкурентный   ингибитор  конкурирует   с   субстратом   за   связывание   с
активным центром. Это происходит потому, что ингибитор и субстрат имеют сходные структуры:
        В отличие от субстрата, связанный с ферментом конкурентный ингибитор не подвергается
ферментативному   превращению,   но   число   свободных   молекул   фермента   уменьшается   и
следовательно, истинный катализ замедляется.
5 Связывание S и I происходит взаимоисключающим образом. Образуется либо ES, либо EI,
но   не   EIS.   Для   устранения   конкурентного   обратимого   ингибирования   необходимо   увеличить
концентрацию субстрата.
         Конкурентными   ингибиторами   являются   многие   химиотерапевтические   средства.
Например,   Сульфамидные   препараты,   используемые   для   лечения   инфекционных   болезней.
Сульфаниламиды – это структурные аналоги парааминобензойной кислоты, из которой в клетке
микроорганизма синтезируется кофермент (Н4  фолат), участвующий в биосинтезе нуклеиновых
оснований. Нарушение синтеза нуклеиновых кислот приводит к гибели микроорганизмов.
Неконкурентное   обратимое   ингибирование.  Неконкурентное   обратимое   ингибирование   не
может   быть   ослаблено   или   устранено   повышением   концентрации   субстрата,   так   как   эти
ингибиторы присоединяются к ферменту не в активном центре, а в другом месте.
 Связывание приводит к изменению конформации фермента и нарушению комплементарности
к субстрату. При этом снижается скорость образования ES.
         Неконкурентные   ингибиторы   могут   обратимо   связываться   как   со   свободным
ферментом, так и с комплексом ES.
         Наиболее   важными   неконкурентными   ингибиторами   являются   образующиеся   в   живой
клетке   промежуточные   продукты   метаболизма,   способные   обратимо   связываться   с
определенными участками ферментов (аллостерические центры) и изменять их активность, что
является одним из способов регуляции метаболизма.
             Исследование действия ингибиторов используется при изучении механизма действия
фермента, кроме того, помогает в поисках более эффективных лекарственных средств, так как
лечебное   действие   многих   лекарств   обусловлено   тем,   что   они   являются   ингибиторами
определенных ферментов. Структурные аналоги коферментов тоже могут быть ингибиторами.
Кинетические тесты позволяют отличить конкурентное ингибирование от неконкурентного.
В живой клетке скорость ферментативных реакций находится под строгим контролем, что
позволяет каждой метаболической цепочке реакций постоянно изменяться, приспосабливаясь к
меняющимся потребностям клетки в продукте.
В каждой метаболической цепи есть фермент, который задает скорость всей цепочке реакций.
Он называется регуляторным ферментом. Существует несколько способов регуляции действия
ферментов:


изменение активности фермента при его постоянной концентрации;
изменение   концентрации   фермента,   обычно   в   результате   ускорения   (индукции)   или
торможения (репрессии) синтеза фермента;
Витамины, роль в обмене веществ.
Витамины      это   низкомолекулярные   органические   вещества   разнообразного   строения.
Объединены в одну группу по следующим признакам.
1. Витамины абсолютно необходимы организму и в очень небольших количествах.
2. Витамины не синтезируются в организме и должны поступать извне или синтезироваться
микрофлорой кишечника.
Витамины играют одинаковую роль во всех формах жизни, но высшие животные утратили
способность к их синтезу. Например, аскорбиновая кислота (витамин "С") не синтезируется в
6 организмах   человека,   обезьян   и   морской   свинки,   так   как   в   процессе   эволюции   была   утеряна
ферментная система синтеза этого витамина из глюкозы.
2. Классификация витаминов
1. Водорастворимые витамины. К этой группе относят витамины С, Р, В1, В2, В3, ВC, В6, В12,
РР, Н.
2. Жирорастворимые витамины: А, Д, Е, К.
Большинство водорастворимых витаминов должно поступать регулярно с пищей, так как
они быстро выводятся или разрушаются в организме.
Жирорастворимые витамины могут депонироваться в организме. Кроме того, они плохо
выводятся,   поэтому   иногда   при   избытке   жирорастворимых   витаминов   наблюдаются
гипервитаминозы      заболевания,   связанные   с   интоксикацией   организма   высокими   дозами
жирорастворимых витаминов. Такие заболевания описаны для витаминов А и Д.
Для большинства витаминов известно, что их производные входят в состав коферментов и
простетических групп ферментов.
Витамин С,Е  известны своей антиоксидантной активностью и участием в многообразных
биохимических процессах.
Авитаминоз  это заболевание, которое развивается при полном отсутствии того или иного
витамина   в   организме.   В   настоящее   время   авитаминозы   обычно   не   встречаются,   а   бывают
гиповитаминозы при недостатке витамина в организме.
Причины развития гипо  и авитаминозов
Все причины можно разделить на внешние и внутренние.
Внешние причины гиповитаминозов
1. Недостаточное содержание витамина в пище (при неправильной обработке пищи, при
неправильном хранении пищевых продуктов).
2. Состав рациона питания (например, отсутствие в рационе овощей и фруктов).
3. Не учитывается потребность в том или ином витамине. Например, при белковой диете
возрастает   потребность   в   витамине   "РР"   (при   обычном   питании   он   может   частично
синтезироваться   из   триптофана).   Если   человек   потребляет   много   белковой   пищи,   то   может
увеличиться потребность в витамине "В6" и снизиться потребность в витамине РР.
1. Социальные причины: урбанизация населения, питание исключительно высокоочищенной и
консервированной пищей; наличие антивитаминов в пище. Социальные причины развития
авитаминозов   существуют   в   мире.   Например,   в   отдаленных   районах   Севера,   в   рационе
людей мало овощей и фруктов.
В крупных городах люди недостаточно обеспечены солнечным светом  поэтому может быть
гиповитаминоз Д.
Внутренние причины гиповитаминозов
1.   Физиологическая   повышенная   потребность   в   витаминах,   например,   в   период
беременности, при тяжелом физическом труде.
2. Длительные тяжелые инфекционные заболевания, а также период выздоровления.
3. Нарушение всасывания витаминов при некоторых заболеваниях ЖКТ, например, при
желчнокаменной болезни нарушается всасывание жирорастворимых витаминов.
4. Дисбактериоз кишечника. Имеет значение, так как некоторые витамины синтезируются
полностью микрофлорой кишечника (это витамины В3, Вc, В6, Н, В12 и К).
2. Генетические   дефекты   некоторых   ферментативных   систем.   Например,   витамин   Д
резистентный   рахит   развивается   у   детей   при   недостатке   ферментов,   участвующих   в
образовании активной формы витамина Д (1,25диоксихолекальциферола).
Витамин А (ретинол, антиксерофтальмический)
7 Наиболее   ранний   и   специфический   признак   гиповитаминоза   А      гемералопия   (куриная
слепота)  нарушение сумеречного зрения. Возникает изза недостатка зрительного пигмента
родопсина. Родопсин содержит в качестве активной группы ретиналь (альдегид витамина А)
находится в палочках сетчатки. Эти клетки (палочки) воспринимают световые сигналы низкой
интенсивности.
Родопсин = опсин (белок) + цисретиналь.
При   возбуждении   родопсина   светом,   цисретиналь,   в   результате   ферментативных
перестроек внутри молекулы переходит в полностьютрансретиналь (на свету). Это приводит к
конформационной  перестройке  всей   молекулы  родопсина.  Родопсин   диссоциирует   на опсин  и
трансретиналь, что является пусковым механизмом, возбуждающим в окончаниях зрительного
нерва импульс, который затем передается в мозг.
В темноте, в результате ферментативных реакций трансретиналь вновь превращается в
цисретиналь и, соединяясь с опсином, образует родопсин.
Витамин А также влияет на процессы роста и развития покровного эпителия. Поэтому при
авитаминозе наблюдается поражение кожи, слизистых оболочек и глаз, которое проявляется в
патологическом ороговении кожи и слизистых. У больных развивается ксерофтальмия  сухость
роговой оболочки глаза, так как происходит закупорка слезного канала в результате ороговения
эпителия. Так как глаз перестает омываться слезой, которая обладает бактерицидным действием,
развиваются конъюнктивиты, изъязвление и размягчение роговицы  кератомаляция.
При   авитаминозе   А   может   быть   также   поражение   слизистой   ЖКТ,   дыхательных   и
мочеполовых   путей.   Нарушается   устойчивость   всех   тканей   к   инфекциям.   При   развитии
авитаминоза в детстве  задержка роста.
В настоящее время показано участие витамина А в защите мембран клеток от окислителей
 т. е. витамин А обладает антиоксидантной функцией.
Витамин А запасается в печени.
Пищевые источники  печень морских рыб и млекопитающих, желток яиц, цельное молоко,
рыбий жир. Овощи и фрукты краснооранжевого цвета (томаты, морковь и др.) содержат много
каротина  водорастворимого предшественника витамина А, имеющего в молекуле 2 иононовых
кольца.
Высокие   дозы   витамина   А   могут   приводить   к   токсическим   эффектам.   Характерные
проявления гипервитаминоза  воспаление глаз, гиперкератоз, выпадение волос.
8 Суточная потребность в витамине А  12,5 мг, в каротине  в 2 раза больше.
 Витамин К (филлохинон)
Витамин   К   необходим   для   нормального   синтеза   протромбина   (фактор   II)
предшественника одного из белков системы свертывания  тромбина. Тромбин  это фермент,
который катализирует реакцию превращения фибриногена в фибрин  основу кровяного сгустка
при активации системы свертывания крови.
При   недостатке   витамина   К   синтезируется   дефектная   молекула   протромбина   и   ряда
других факторов свертывания крови. Причина  нарушение ферментативного карбоксилирования
глутаминовой   кислоты,   необходимой   для   связывания   Са2+  белками   системы   свертывания.
Основное проявление недостаточности  нарушение свертывания крови, в результате которого
происходят самопроизвольные паренхиматозные и капиллярные кровотечения.
Авитаминоз,   как   правило,   связан   с   нарушением   выделения   желчи   в   ЖКТ   (при
желчнокаменной болезни).
Пищевые источники  ягоды рябины, капуста, арахисовое масло и др. растительные масла.
Витамин   К   также   синтезируется   микрофлорой   кишечника,   поэтому   одна   из   причин
гиповитаминозов при недостатке витамина в пище  дизбактериоз кишечника.
Если больной страдает гиповитаминозом К, например, при некоторых видах желтух, то
операции  даже удаление зуба  могут сопровождаться длительным кровотечением.
Синтезирован водорастворимый  аналог витамина К  викасол, который используют при
лечении гиповитаминозов, связанных с нарушением всасывания витамина К из кишечника.
Известны   природные   антивитамины   К      например,   дикумарин,   салициловая   кислота,
которые   применяют   при   лечении   тромбозов,   так   как   антивитамины   К   способны   снижать
количество протромбина в крови.
Суточная потребность точно не установлена, так как витамин синтезируется микрофлорой.
Считают, что в сутки потребность около 1 мг.
Витамин Е.
Является антиоксидантом. При недостаточности витамина Е  дегенеративные изменения в
печени, нарушение функций биологических мембран. Витамин Е предохраняет липиды клеточных
мембран от окисления активными формами кислорода.
9 Авитаминоз проявляется при очень длительном голодании или при стойком нарушении
желчевыделительной   функции   печени   (нарушение   всасывания   жиров).   При   этом   наблюдаются
шелушение   кожи,   мышечная   слабость,   стерильность      нарушением   функции   размножения.
Поскольку витамин Е широко распространен в природе (растительные масла, семена пшеницы и
др. злаков, сливочное масло), то авитаминоз встречается редко.
Суточная потребность  около 1030 мг.
 Витамин Д (холекальциферол, антирахитный)
Сам витамин Д не обладает витаминной активностью, но он служит предшественником
1,25дигидроксихолекальциферола (1,25дигидроксивитамина Д3).
Синтез активной формы протекает в два этапа  в печени присоединяется оксигруппа в
положении 25, а затем в почках  оксигруппа в положении 1. Из почек активный витамин Д3
переносится в другие органы и ткани  главным образом в тонкий кишечник и в кости, где витамин
Д участвует в регуляции обмена Са и Р.
Недостаток витамина Д приводит к развитию нарушений фосфорнокальциевого обмена и
процессов окостенения. В результате у детей развивается рахит, связанный с недостатком Са и Р.
Характерные признаки рахита  остеомаляция ("размягчение" костей  запаздывание окостенения),
запаздывание закрытия родничков, деформации грудной клетки, позвоночника, конечностей. У
таких детей снижен  мышечный тонус, наблюдается раздражительность, потливость, выпадение
волос.
У взрослых  при недостатке  витамина  Д наблюдается  остеопороз   разрежение  костной
ткани в результате вымывания солей кальция из скелета.
Потребность в витамине Д повышается у беременных.
При благоприятных условиях витамин Д может синтезироваться в организме человека из
предшественника      7дегидрохолестерина   под   действием   ультрафиолетовых   лучей
(фотохимическая реакция) в результате разрыва связи в кольце В.
Пищевые источники  рыба, рыбий жир, печень, сливочное масло, желток яиц.
10 Суточная доза витамина Д3  1020 мкг. Высокие дозы витамина Д (выше 1,5 мг в сутки)
крайне   токсичны.   При   гипервитаминозе   кроме   интоксикации   наблюдается   отложение
гидроксиапатита в некоторых внутренних органах (кальцификация почек, кровеносных сосудов).
 Витамин С (аскорбиновая кислота, антицинготный, антискорбутный)
В 1932 г. впервые  выделен из сока лимона, через два года искусственно синтезирован.
Важное свойство  способность аскорбиновой кислоты легко окисляться.
Биологическая роль витамина С (связана с его участием в окислительновосстановительных
реакциях).
1.   Витамин   С,   являясь   сильным   восстановителем,   играет   роль   кофактора   в   реакциях
окислительного   гидроксилирования,   что   необходимо   для   окисления   аминокислот   пролина   и
лизина   в   оксипролин   и   в   оксилизин   в   процессе   биосинтеза   коллагена.   Коллаген   может
синтезироваться   и   без   участия   витамина   С,   но   такой   коллаген   не   является   полноценным   (не
формирутся его нормальная структура). Поэтому при недостатке витамина С ткани, содержащие
много   коллагена,   становятся   непрочными,   ломкими.   В   первую   очередь   нарушается   структура
стенок   сосудов,   повышается   их   проницаемость,   наблюдаются   кровоизлияния   под   кожу   и   под
слизистые оболочки.
2. Участвует в синтезе стероидных гормонов надпочечников.
3. Необходим для всасывания железа.
4. Участвует в неспецифической иммунной защите организма.
Авитаминоз "С"  цинга. Проявления цинги: болезненность, рыхлость и кровоточивость
десен,   расшатывание   зубов,   нарушение   целостности   капилляров      подкожные   кровоизлияния,
отечность   и   болезненность   суставов,   нарушение   заживления   ран,   анемия.   Иногда   цинга
развивается   у   новорожденных   на   искусственном   вскармливании   пастеризованным   молоком,   в
которое не добавлен витамин С.
  В основе всех изменений при цинге, за исключением анемии, лежит нарушение синтеза
коллагена. Анемия связана с нарушением всасывания железа.
11 В   настоящее   время   цинга   не   распространена,   но   весной   у   многих   людей   наблюдается
недостаток   (гиповитаминоз)   витамина   "С",   что   проявляется,   например,   повышенной
утомляемостью, понижением иммунитета.
Основные источники витамина С: свежие зеленые овощи и фрукты.
Следует помнить, что витамин С легко разрушается при нагревании, особенно в щелочной
среде в присутствии кислорода, ионов железа и меди. Хорошо сохраняется в кислой среде (в
квашеной капусте, в клюкве, в ягодах черной смородины и плодах шиповника). При длительном
хранении овощей и фруктов содержание в них витамина "С" уменьшается.
Источником витамина С является также хвоя ели и сосны.
Суточная потребность  около 100 мг в сутки.
Витамин Р (рутин, витамин проницаемости)
Биологическая   роль      стабилизация   основного   вещества   соединительной   ткани,   путем
ингибирования фермента гиалуронидазы.
При  недостатке  витамина  Р  у  людей  повышается   проницаемость  кровеносных  сосудов,
которое   сопровождается   кровоизлияниями   и   кровотечениями.   Витамин   Р   усиливает   действие
витамина С (снижает потребность в нем)
Пищевые источники: зеленые овощи и фрукты, кожура лимона.
Суточная потребность  не установлена.
 Витамины группы В
Витамин B1 (тиамин, антиневритный).
Производное витамин В1   ТДФ (ТПФ) является коферментом пируватдегидрогеназного
комплекса   (фермента   пируваткарбоксилазы),
кетоглутаратдегидрогеназного   комплекса   и
фермента   транскетолазы,   а   также   входит   в   состав   кофермента   транскетолаз      ферментов
неокислительного этапа ГМФпути..

12 При недостаточности витамина В1  может возникнуть болезнь берибери, характерная для
тех стран Востока, где основным продуктом питания служит очищенный рис и кукуруза.
Для этого заболевания характерна мышечная слабость, нарушение моторики кишечника,
потеря аппетита, истощение, периферический неврит (характерный признак  человеку больно
вставать   на   стопу      больные   ходят   "на   цыпочках"),   спутанность   сознания,   нарушения   работы
сердечнососудистой системы. При "берибери" повышается содержание пирувата в крови.
Пищевые   источники   витамина   В1     ржаной   хлеб.   В   кукурузе,   рисе,   пшеничном   хлебе
витамин В1 практически отсутствует. Это объясняется тем, что в зерне ржи тиамин распределен
по всему зерну, а в других злаках он содержится только в оболочке зерен.
Суточная потребность  1.5 мг/сутки.
Витамин   В2
(рибофлавин)   входит   в   состав   флавинмононуклеотида   (ФМН)   и
флавинадениндинуклеотида (ФАД)  простетических групп флавиновых ферментов.
Его   биологическая   функция   в   организме      участие   в   окислительновосстановительных
реакциях в составе флавопротеидов (ФП).
Недостаточность этого витамина часто встречается в России. Особенно часто бывает у
людей,   которые   не   употребляют   в   пищу   черный   ржаной   хлеб.   Проявление   гиповитаминоза:
ангулярные   дерматиты   в   углах   рта   ("заеда"),   глаз.   Часто   это   сопровождается   кератитами
(воспаление   роговицы).   В   очень   тяжелых   случаях   бывает   анемия.   Очень   часто   сочетаются
сочетанные гиповитаминозы витаминов "В2" и "РР",так как эти витамины содержатся в одних и
тех же продуктах.
Пищевые источники: ржаной хлеб, молоко, печень, яйца, овощи желтого цвета, дрожжи.
Суточная потребность: 24 мг/сутки.
Фолиевая кислота (ВC).
В   составе   3   структурных   единицы:   птеридин,   ПАБК   (парааминобензойная   кислота)   и
глутаминовая кислота.
Часто ПАБК (парааминобензойную кислоту) тоже называют витамином. Но это неверно.
ПАБК  это фактор роста для микроорганизмов, которые синтезируют фолиевую кислоту.
Активный С1 извлекается из глицина или серина с помощью фермента, в небелковой части
   фолиевая   кислота.   Фолиевая   кислота   дважды
которого   содержится   витамин   Вc
восстанавливается в организме (к ней присоединяется водород).
ТГФК является коферментом ферментов, переносящих одноуглеродные радикалы.
13 Из метиленТГФК могут образовываться все другие формы активного С1: формилТГФК,
метилТГФК, метенТГФК, оксиметилТГФК в результате реакций окисления или восстановления
метиленТГФК.
Фолиевая   кислота   в   виде   тетрагидрофолиевой   кислоты   является   коферментом,
участвующим   в   ферментативных   реакциях,   связанных   с   переносом   активных   одноуглеродных
радикалов. Например: биосинтез пуриновых и пиримидиновых мононуклеотидов.
При авитаминозе у человека наблюдается макроцитарная анемия, при которой нарушен
синтез ДНК в клетках красного костного мозга, для больных характерна потеря веса.
Пищевые источники: зеленые листья овощей, дрожжи, мясо, шпинат.
Авитаминозы встречаются редко, так как потребность в этом витамине компенсируется за
счет   микрофлоры   кишечника.   При   некоторых   заболеваниях   кишечника,   когда   возникают
дисбактериозы, нарушается всасывание фолиевой кислоты.
Суточная потребность: 0.20.4 мг.
Витамин В6 (пиридоксин) в форме пиридоксальфосфата является простетической группой
трансаминаз и декарбоксилаз аминокислот.
При авитаминозе В6 наблюдаются нарушения обмена аминокислот.
В6 участвует в реакциях синтеза гема гемоглобина (синтез dаминолевулиновой кислоты).
Поэтому при недостатке В6 у человека развивается анемия, наблюдаются дерматиты.
Недостаток В6 может развиться у больных туберкулезом, потому что этих больных лечат
препаратами, синтезированными на основе изониазида  это антагонисты витамина В6.
Пищевые источники: ржаной хлеб, горох, картофель, мясо, печень, почки.
Суточная потребность взрослого человека: 0,150,20 мг.
Пантотеновая   кислота   (витамин   В3)   Молекула   пантотеновой   кислоты   состоит   из   бета
аланина и 2,4дигидроксидиметилмасляной кислоты. Важность этого витамина в том, что он
входит в состав HSKoA (кофермента ацилирования).
14 Строение КоА:
а) тиоэтиламин;
б) пантотеновая кислота;
в) 3фосфоаденозин5дифосфат.
HSКоА  кофермент ацилирования, т. е. входит в состав ферментов, которые катализируют
перенос   ацильных   остатков.   Поэтому   В3  участвует   в   бетаокислении   жирных   кислот,
окислительном   декарбоксилировании
кетокислот,   биосинтезе   нейтрального   жира,   липоидов,
стероидов, гема, ацетилхолина.
При   недостатке   пантотеновой   кислоты   при   дисбактериозе   у   человека   развиваются
дерматиты, в тяжелых случаях  изменения со стороны желез внутренней секреции, в том числе
надпочечников. Также наблюдается депигментация волос, истощение.
Пищевые источники: яичный желток, печень, дрожжи, мясо, молоко.
Суточная потребность: 10мг/сут.
Витамин В12 (кобаламин) (антианемический витамин).
Имеет сложное строение, структура молекулы похожа на гем, но вместо железа  кобальт.
В состав В12 входит также нуклеотидная структура, похожая на АМФ.
Производное витамина В12  является коферментом. Этот витамин необходим для синтеза
нуклеиновых кислот. Он обеспечивает переход оксирибонуклеотидов в дезоксирибонуклеотиды
(РНК в ДНК).
Недостаток этого витамина может привести к развитию злокачественной тромбоцитарной
анемии, нарушениям функции центральной нервной системы.
Как   правило,   встречается   сочетанный   недостаток   витамина   В12  и   фолиевой   кислоты.
Анемия   развивается   не   потому,   что   В12  мало   поступает   с   пищей,   а   при   отсутствии   особого
гликопротеина, который называется "внутренний фактор Кастла" и вырабатывается в желудке.
Фактор Кастла необходим для всасывания витамина В12. При удалении части желудка, гастритах
уменьшается выработка фактора Кастла.
Это единственный витамин, который синтезируется только микрофлорой кишечника.
Это   единственный   водорастворимый   витамин,   который   депонируется   в   организме   (в
печени).
Суточная потребность: 2,55 мкг.
Витамин РР (антипеллагрический)
Химическое название: никотинамид.
Входит   в   состав   НАД   и   НАДФ,   т.   е.   входит   в   состав   коферментов   никотинамидных
дегидрогеназ. Его роль  участие в окислительновосстановительных реакциях. При недостатке РР
развивается пеллагра. При пеллагре наблюдаются три "Д":
15 1) дерматит;
2) диарея;
3) деменция (поражение центральной нервной системы).
Источники РР: мясо, бобовые, орехи, рыба и вообще продукты, богатые белком.
Витамин РР может частично синтезироваться из триптофана.
Если человек съедает много белковой пищи, то потребность в этом витамине снижается. Из
60 г белка может синтезироваться 1 мг витамина РР.
Суточная потребность: 1525 мг/сутки.
Витамин Н (биотин)
В   составе   молекулы   биотина   имеются   имидазоловое   и   тиоэфирное   кольца,   к   ним
присоединен радикал  валериановая кислота.
Витамин   Н   входит   в   состав   ферментов   карбоксилаз:   АцетилКоАкарбоксилазы,
пируваткарбоксилазы и других.
Всасыванию биотина в кишечнике препятствует овидин  белок, содержащийся в сырых
яйцах. При термической обработке яиц происходит днатурация овидина.
При   авитаминозе   наблюдаются   дерматиты,   поражения   ногтей,   анемия.   Синтезируется
микрофлорой кишечника.
16 17

file_name: 5 Ферменты витамины.doc

intro:
1.	Общее понятие о катализаторах белковой природы, роль в обмене веществ. Особенности.
2.	Свойства ферментов.
3.	Строение ферментов. Центры ферментов.
4.	Классификация  и номенклатура ферментов.
5.	Механизм действия, регуляция активности. Практическое применение.
6.	Витамины, классификация, биологическая роль.

Ферменты или энзимы – катализаторы белковой природы (от лат. Fermentum  закваска, enzyme- в дрожжах). Ферменты были открыты в процессе изучения механизмов брожения.
Й.Я. Берцелиус (шведский химик) выдвинул теорию химического катализа и первым отметил высокую производительность биологических катализаторов.
Л Пастер показал, что сбраживание дрожжами сахаров в спирт катализируется веществами белковой природы - ферментами.
Э. Бухнер доказал, что  в водных экстрактах дрожжевых клеток находится набор ферментов, катализирующих превращение сахара в спирт т.е. ферменты отделимы от живых клеток.
В 20 годах ХХ в. Р. Вильштеттер  получил ферменты в высокоочищенном состоянии.
В настоящее время энзимология развивается в различных направлениях, получены в чистом виде сотни ферментов, изучена их химическая природа, установлены механизмы действия.

биология

group: Дисциплины

title: Катализаторы


extracted_text:
Игровая карточка
по легкой атлетике
Толкание набивного мяча
Задачи: развитие скоростносиловых качеств; совершенствование техники
толкания ядра в соревновательноигровой обстановке.
Инвентарь: набивные мячи.
Место: спортивная площадка.
Построение
Расшифровку значков смотрите в Условных обозначениях.
Содержание
Команды выстраиваются в шеренги, число игроков в которых должно
соответствовать количеству набивных мячей.
Игроки толкают набивной мяч в заданном направлении на максимальный
результат, стараясь при этом не заступить за черту.
Варианты метания:
1) стоя боком, с места;
2) со скачка, стоя боком или спиной к месту толкания мяча.
Правила
Игрок, потерявший равновесие, приносит команде одно штрафное очко.
Победитель определяется по сумме набранных очков.
Очки начисляются только при пересечении мячом зачетной линии.
Соревнование следует начинать только по сигналу преподавателя.
К судейству можно привлечь ребят, не занятых в соревновании. Для простоты подсчета очков сбоку, напротив размеченных линий, ставят
флажки с указанием количества очков, которые можно получить за тот или
иной результат.

file_name: карточка.docx

intro:
Предназначается преподавателям физического воспитания (физкультуры), тренерам. Окажет большую помощь воспитателям в организации подвижных игр при проведении внеклассных мероприятий в школе, спортивно-тренировочных занятий в трудовом лагере, спортивно-массовых мероприятий в летних оздоровительных лагерях и на детских физкультурных праздниках.
Посвящается всем кто любит подвижные игры на физкультуре.

title: Игровая карточка "Толкание набивного мяча"


extracted_text:
Тема. Углеводы: структура, функции и пути обмена в организме.
Лекция №8
План:
1. Общая характеристика углеводов и их классификация:
2. Простые углеводы: строение, структура. Представители.
3. Сложные углеводы: строение, структура. Представители. Олиго и полисахариды:
классификация, свойства, важнейшие представители.
4. Функции и биологическая роль углеводов.
5. Пути распада. Анаэробный распад углеводов (гликолиз, брожение).
6. Механизм аэробного окисления углеводов (дыхание). Энергетический эффект распада
углеводов.
7. Механизм первичного синтеза углеводов.
Термин «Углеводы», предложенный в Х1Х столетии, был основан на предположении, что все
углеводы содержат 2 компонента – углерод и воду, и их элементарный состав можно выразить общей
формулой Сm(H2O)n. Хотя из этого правила есть исключения и оно не абсолютно точно, тем не менее
указанное определение позволяет наиболее просто охарактеризовать класс углеводов в целом.
Углеводы можно разделить на 3 основные группы в зависимости от количества составляющих их
мономеров: моносахариды, олигосахариды и полисахариды.
КЛАССИФИКАЦИЯ УГЛЕВОДОВ
УГЛЕВОДЫ
Моносахариды
Олигосахариды
(дисахариды,
трисахариды и т.д.)
Полисахариды
Альдозы
Кетозы
Гомополи
сахариды
Гетерополи
сахариды
Диоксиацетон
Эритрулоза
Рибулоза
Фруктоза
Глицерин
овый
альдегид
Эритроза
Рибоза
Глюкоза
Дисахариды:
Сахароза
Лактоза
Глюкоза
Трисахариды:
Раффиноза
Крахмал
Гликоген
Клетчатка
(целлюлоза)
Гиалуроно
вая
кислота
Гепарин
Хондроити
нсерные
кислоты
Моносахариды  – производные многоатомных спиртов, содержащие карбоксильную группу. В
зависимости   от   положения   в   молекуле   карбоксильной   группы   моносахариды   подразделяют   на
альдозы и кетозы.
Альдозы содержат функциональную альдегидную группу –НС=О, тогда как кетозы содержат
кетонную группу >С=О. Название моносахарида зависит от числа составляющих его углеводных
атомов, например альдотриозы, кетотриозы, альдогексозы, кетогексозы и т.д. Моносахариды по строению можно отнести к простым углеводам, т.к. они не гидролизуются при
переваривании, в отличие от сложных, которые при гидролизе распадаются с образованием простых
углеводов.
Простейшие представители моносахаридов – триозы: глицеральдегид и диоксиацетонфосфат:
H
O
C
CHOH
CH2OH
C
O

CH2OH
      глицеральдегид                       диоксиацетон
CH2OH
         (альдотриоза)                        (кетотриоза)
При написании структурных формул расположение полуацетального гидроксила у моносахаридов
Dряда в
α
форма должно быть ниже плоскости кольца, а при написании  формы  выше.
β
В настоящее время твердо установлено, что в природе только небольшая часть молекул пентоз и
гексоз содержит открытую цепь. Большинство молекул находится в виде циклических структур. При
замыкании молекулы моносахарида в цикл происходит внутримолекулярная реакция образования
полуацетали  и полукетали.
В зависимости от того, гидроксильная группа какого из углеродных атомов принимает участие в
образовании полуацетали и полукетали, могут получаться пятичленные циклы (из четырех атомов С и
одного атома О) или шестичленные (из пяти атомов С и одного атома О). Эти структуры называются,
соответственно  фуранозными  или  пиранозными,  по   аналогии   с   известными   органическими
соединениями –фураном и пираном. Для моносахаридов ряда пентоз обычно характерен фуранозный цикл, в то время как большинство
гексоз находится в пиранозной форме.
Олигосахариды
Олигосахариды – углеводы, молекулы которых содержат от 2 до 10 остатков моносахаридов,
соединенных гликозидными связями. В соответствии с этим различают дисахариды, трисахариды и
т.д.
Дисахариды – наиболее широко известна мальтоза, лактоза и сахароза.
Мальтоза  образуется   как   промежуточный   продукт   при   действии   амилаз   на   крахмал     или
гликоген, содержит 2 остатка αDглюкозы.
Изомальтоза   –  промежуточный   продукт,образующийся   при   расщеплении   крахмала   в
  1 4
кишечнике.   Состоит   из   двух   остатков  Dглюкозы,   но   соединены   эти   моносахариды
гликозидной связью.
α →
Сахароза. Одним из наиболее распространенных дисахаридов является обычный пищевой сахар.
Молекула сахарозы состоит из одного остатка Dглюкозы и одного остатка Dфруктозы. В отличие от
большинства дисахаридов сахароза не имеет свободного полуацетального гидроксила и не обладает
восстанавливающими   свойствами.   Гидролиз   сахарозы   приводит   к   образованию   смеси,   которую
называют инвертным сахаром. В этой смеси преобладает сильно левовращающаяся фруктоза, которая
инвертирует (меняет на обратный) знак вращения правовращающегося раствора исходной сахарозы.
Лактоза.  Дисахарид   лактоза   содержится   только   в   молоке   и   состоит   из  Dгалактозы   и  D
глюкоза. Благодаря наличию в молекуле свободного полуацетального гидроксила (в остатке глюкозы)
лактоза относится к редуцирующим сахаридам.
Полисахариды
Полисахариды  – высокомолекулярные  продукты поликонденсации  моносахаридов,  связанных
друг с другом гликозидными связями и образующие линейные или разветвленные цепи. Наиболее
часто встречающимся моносахаридным звеном полисахаридов является         Dглюкоза. В качестве
компонентов   полисахаридов   могут   быть   также  Dманноза,  D   и  L   галактоза,  Dксилоза   и  L
арабиноза,  Dгалактуроновая   и  Dманнуроновая   кислоты,  D   глюкозамин,  Dгалактозамин     и   др.
Каждый моносахарид, входящий в состав полимерной молекулы, может находиться в пиранозной или
фуранозной   форме.   Полисахариды   можно   разделить   на   2   группы:   гомополисахариды   и
гетерополисахариды.
Гомополисахариды   состоят   из   моносахаридных   единиц   только   одного   типа.
Гетерополисахариды содержат два и более типов мономерных звеньев.
Гомополисахариды.  По своему функциональному назначению гомополисахариды могут быть
разделены на 2 группы: структурные (гликоген и крахмал) и резервные (целлюлоза) полисахариды. Крахмал.  Это высокомолекулярное соединение, включающее сотни тысяч остатков глюкозы.
Он является главным резервным полисахаридом растений.
Крахмал   представляет   собой   смесь   двух   гомополисахаридов:   линейного   –   амилозы   и
разветвленного   –   амилопектина.   Общая   формула   крахмала   (С6Н10О5)n.   Как   правило,   содержание
амилозы в крахмале составляет 1030%, амилопектина – 7090%. Полисахариды крахмала построены
α →
из остатков Dглюкозы, соединенных в амилозе и линейных цепях амилопектина
1 4связями, а в
точках ветвления амилопектина – межцепочечными
α →
1 6связями.
В молекуле амилозы линейно связаны 200300 остатков глюкозы. Благодаря
α
конфигурации
глюкозного остатка, полисахаридная цепь амилозы имеет конфигурацию спирали. В воде амилоза не
дает истинные растворы, в растворе при добавлении йода амилоза окрашивается в синий цвет.
Амилопектин   имеет   разветвленную   структуру.   Отдельные   линейные   участки   молекулы
амилопектина содержат 2030 остатков глюкозы. При этом формируется древовидная   структура.
Амилопектин окрашивается йодом в краснофиолетовый цвет.
Крахмал имеет молекулярную массу 105108 Да. При частичном кислотном гидролизе крахмала
образуются   полисахариды   меньшей   степени   полимеризации   –   декстрины,   при   полном   идолизе   –
глюкоза.
Гликоген. Это главный резервный полисахарид высших животных и человека, построенный из
остатков Dглюкозы. Общая формула гликогена как и у крахмала (С6Н10О5)n. Он содержится почти во
всех органах и тканях животных и человека,  но наибольшее количество гликогена обнаружено в
печени и мышцах. Молекулярная масса гликогена 105108  Да и более. Его молекула построена из
α →
1 4гликозидными
ветвящихся полиглюкозидных цепей, в которых остатки глюкозы соединены
α →
связями.   В   точках   ветвления
1 6связями.   Гликоген   характеризуется   более   разветвленной
структурой, чем амилопектин; линейные отрезки в молекуле гликогены включают 1118 остатков α
Dглюкозы.
При гидролизе гликоген, подобно крахмалу, расщепляется с образованием сначала декстринов,
затем мальтозы и глюкозы.
Хитин – важный структурный полисахарид беспозвоночных животных (членистоногих). Из него
построен наружный скелет ракообразных и насекомых. Структуру хитина составляют  NацетилD
глюкозаминовые звенья, соединенные  (1 4)гликозидными связями.
β →
Целлюлоза   (клетчатка)   –  наиболее   широко   распространенный   структурный   полисахарид
Dглюкозы),   соединенных
β →
(1 4)связями. При частичном гидролизе  целлюлозы  образуются целлодекстрины,
растительного   мира.   Он   состоит   из
между  собой
β
глюкопиранозных   мономерных   ( дисахарид целлобиоза, а при полном гидролизе Dглюкоза. Молекулярная масса целлюлозы порядка
106  Да.   Клетчатка   не   переваривается   ферментами   пищеварительного   тракта,   т.к.   набор   этих
ферментов у человека не содержит гидролаз, расщепляющих  связи.
β
Целлюлоза выполняет в организме функцию пищевых волокон.
Важнейшие   представители   гетерополисахаридов  в  органах   и  тканях  животных  и   человека   –
гликозаминогликаны (мукополисахариды). Они состоят из цепей сложных углеводов, содержащих
аминосахара и уроновые кислоты. Каждый из гликозаминогликанов содержит характерную для него
повторяющуюся дисахаридную единицу.
Мукополисахариды   представляют   собой   желеподобные,   липкие   вещества.   Они   выполняют
различные функции, в т.ч. структурную,защитную, регуляторную и др. Мукополисахариды, например,
составляют   основную   массу   межклеточного   вещества   тканей,   входят   в   состав   кожи,   хрящей,
стекловидного тела глаза. В организме они встречаются в комплексе с белками (протеогликаны и
гликопротеиды) и жирами (гликолипиды), в которых на долю полисахаридов приходится основная
часть молекулы (до 90% и более).
Для организма имеют значение следующие из них.
Гиалуроновая   кислота—основная   часть   межклеточного   вещества,
  своего   рода
«биологический цемент», который соединяет клетки, заполняя все межклеточное пространство. Она
также выполняет роль биологического фильтра, который задерживает микробы и препятствует их
проникновению в клетку, участвует в обмене воды в организме.
Хондроитинсульфаты  — хондроитинсерные  кислоты, служат структурными компонентами
хрящей, связок, клапанов сердца и др. Они способствуют отложению кальция в костях. Гепарин образуется в тучных клетках, которые встречаются в легких, печени и других органах,
и выделяется ими в кровь и межклеточную среду. В крови он связывается с белками и препятствует
свертыванию   крови,   выполняя   функцию   антикоагулянта.   Кроме   того,   гепарин   обладает
противовоспалительным действием, влияет на обмен калия и натрия, выполняет антигипоксическую
функцию.
Обмен углеводов в организме
В обмене углеводов в организме можно выделить следующие процессы:
1. Поступление глюкозы в клетки тканей.
2. Биосинтез гликогена в печени и мышцах.
3. Распад гликогена в печени и мышцах.
4. гликолиз.
5. Цикл трикарбоновых кислот (ЦТК_.
6. Окислительное фосфорилирование (ЦПЭ).
Углеводы человек получает с пищей в основном в виде полисахаридов (растительного крахмала,
клетчатки   (целлюлозы),   дисахаридов   и   моносахаридов.   Переваривание   углеводов   в   желудочно
кишечном   тракте   (ЖКТ)   человека   не   относится   к   метаболизму,   т.к.   желудочнокишечный   тракт
рассматривается как часть внешней среды.
Переваривание   начинается   в   ротовой   полости.   Слюнными   железами   выделяется   фермент   "
амилаза   слюны".   Этот   фермент   способен   расщеплять  1,4гликозидные   связи   в   молекулах
растительного крахмала
Строение крахмала и гликогена
Связи в точках ветвления  1,6гликозидные.
В желудке эффективного переваривания углеводов не происходит, т.к. в кислой среде полости
Переваривание   углеводов   возобновляется   при
желудка фермент теряет свою активность.
поступлении пищевых масс из желудка в тонкий кишечник.
Панкреатическая  амилаза   завершает   расщепление   полисахаридов   и   олигосахаридов   до
дисахарида  мальтозы.
Дисахарид мальтоза и остальные дисахариды, поступившие с пищей расщепляются ферментами
пристеночного переваривания углеводов до моносахаридов. В результате распада углеводов в клетке образуются продукты окисления  вода, Углекислый газ и
энергия в виде АТФ. СО2 образуется в ходе ЦТК дважды:
Смысл ЦТК заключается в том, чтобы остатки уксусной кислоты расщепились с образованием
большого количества АТФ. Кроме того, из ацетатных остатков образуется СО2 и Н2О, как конечные
продукты обмена веществ. Энергетический эффект распада углеводов:
Механизм первичного синтеза углеводов.
Простые углеводы возникают главным образом при первичном биосинтезе органического вещества
на   Земле.   Этот   процесс   осуществляется   автотрофными   организмами   —     растениями,   а   также фотосинтезирующими   и   хемосинтезирующими   бактериями.   Первичный   синтез   органического
вещества в природе идет путем восстановления С02 атмосферы.
Восстановление   СО2  осуществляется   после   связывания   СО2
в   результате   реакции
карбоксилирования   рибулозо1,5дифосфата,   который   образуется   путем   фосфорилирования
рибулозо5фосфата.   На   этом   этапе   расходуется   АТФ,   необходимая   для   первичного   биосинтеза
углеводов:
Механизм реакции карбоксилирования рибулозо1,5дифосфата:

катализирующий
Фермент,
называется
рибулозодифосфаткарбоксилазой   (РДФК),     выделен   из   нескольких   десятков   объектов   (высшие
растения, зеленые водоросли, синезеленые водоросли, фототрофные и хемоавтотрофные бактерии).
карбоксилирования

реакцию

file_name: лекция №8.doc

intro:
1.	Общая характеристика углеводов и их классификация:
2.	Простые углеводы: строение, структура. Представители.
3.	Сложные углеводы: строение, структура. Представители. Олиго- и полисахариды: классификация, свойства, важнейшие представители.
4.	Функции и биологическая роль углеводов.
5.	Пути распада. Анаэробный распад углеводов (гликолиз, брожение).
6.	Механизм аэробного окисления углеводов (дыхание). Энергетический эффект распада углеводов.
7.	Механизм первичного синтеза углеводов.
Термин «Углеводы», предложенный в Х1Х столетии, был основан на предположении, что все углеводы содержат 2 компонента – углерод и воду, и их элементарный состав можно выразить общей формулой Сm(H2O)n. Хотя из этого правила есть исключения и оно не абсолютно точно, тем не менее указанное определение позволяет наиболее просто охарактеризовать класс углеводов в целом.
Углеводы можно разделить на 3 основные группы в зависимости от количества составляющих их мономеров: моносахариды, олигосахариды и полисахариды.

дефектология

group: Педагогика

title: Углеводы


extracted_text:
Игровая карточка
по легкой атлетике
Групповые прыжки
Задачи: развитие скоростносиловых качеств, прыгучести, специальной
выносливости; воспитание коллективных взаимодействий в соревновательных
условиях.
Инвентарь: не требуется.
Место: спортивный зал, площадка.
Построение
Расшифровку значков смотрите в Условных обозначениях.
Содержание
Участники команд соревнуются в выполнении следующих коллективных
прыжков:
1) руки на плечах или на поясе, прыжки на двух или одной ноге;
2) правая (левая) рука на плече, левая (правая) удерживает ногу впереди
стоящего партнера, прыжки те же;
3) левая рука на плече впереди стоящего партнера, а правая нога, поднятая
вперед, удерживается впереди стоящим партнером, прыжки те же.
Правила
Прыжки выполняются до поворотной стойки с возвращением за линию старта.
Их выполнение заканчивается, когда последний участник пересечет
стартовую линию.
Побеждает команда, первой и без потерь участников выполнившая задание. Все упражнения следует выполнять ритмично.
Через определенное время можно усложнять способ передвижения (например,
через препятствия) и направление.

file_name: карточка.docx

title: Игровая карточка "Групповые прыжки"


extracted_text:
Метаболизм углеводов.
1. Аэробный распад углеводов
2. Энергетический эффект распада углеводов.
3. Механизм синтеза углеводов. Синтез олиго и полисахаридов.
4. Регуляция обмена углеводов.
ГЛЮКОЗОМОНОФОСФАТНЫЙ ПУТЬ (ГМФ)
(аэробный распад)
БИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ ГМФПУТИ:
1. Обеспечивает завершение 1го этапа (утилизирует продукты  1го этапа).
2. Является источником моносахаридов с разным  числом  углеродных атомов.
Это   строительный   материал для разных синтезов,   в том числе для синтезов различных
олигосахаридов,  которые входят в состав  различных клеточных рецепторов.
3.   Образующийся   ФГА   является   точкой   сопряжения   между   ГМФпутем     и
некоторыми   другими   путями   метаболизма.   Например:   ФГА   может   восстанавливаться   до
фосфоглицерина,   который нужен для синтеза жиров. Фосфоглицерин может окисляться до
ФГА. ФГА также образуется в ГБФпути, являясь общим метаболитом.
 Значит, ФГА,  образующийся  в ГМФпути,  может быть использован в ГБФпути.
1 ГМФпуть   заключается   в   том,   что   молекулы   глюкозы   превращаются   в   молекулы
глюкозо6фосфата,  каждая  из  которых два раза  окисляется  и  дает  молекулу рибозо5
фосфата,   2 молекулы НАДФН2  и   1   молекулу   СО2.   Затем   из   каждых   6ти   молекул
рибозо5фосфата получается   5   молекул глюкозо6фосфата.   Эти 5 молекул глюкозо6
фосфата вместе  с  еще  одной,  поступающей  дополнительно, опять вступают в ГМФпуть.
Получается цикл.  На каждом его "обороте" происходит частичное окисление  6ти  молекул
глюкозо6фосфата,   то есть 5 молекул глюкозо6фосфата остаются нетронутыми, а одна
молекула полностью расщепляется до СО2 и Н2О.
Итоговое уравнение ГМФпути:
    С6Н12О6 + 6 Н2О + 12 НАДФ > 6 CO2 + 12 НАДФН2
НАДФ поступает в дыхательную цепь В результате образуется на молекулу НАДФ 3
молекулы АТФ итого 36 молекул АТФ.
Энергетический   эффект,   за   вычетом   расхода   1   молекулы   АТФ   в   реакции
фосфорилирования глюкозы (первая реакция ГМФ), составляет 35 молекул АТФ.
.
2 Синтез углеводов.
ГЛЮКОНЕОГЕНЕЗ      это   образование   углеводов   (например,   глюкозы   или
гликогена из веществ, имеющих неуглеводное происхождение.
Некоторые   промежуточные   метаболиты   ГБФпути   могут   образоваться   из
веществ других классов (не из углеводов): например, из аминокислот, липидов.
Например:
Далее   из   пирувата   синтезируется   глюкоза   (в   печени)   или   гликоген   (в   печени   и   в
мышцах).
Для   обходных   реакций   необратимых   стадий   1го   этапа   ГБФпути   существуют
специальные ферменты:
для 1й  глюкозо6фосфатаза (только в печени!),
для 3й  фруктозо1,6бисфосфатаза,
и для 10й реакции  пируваткарбоксилаза.
Ключевым ферментом глюконеогенеза из пирувата является  пируваткарбоксилаза.  В
состав его кофермента входит витамин H  биотин. Этот фермент обычно малоактивен,  но он
сильно активируется даже при небольшом накоплении АцКоА в цитоплазме.  Тогда обходной
обратный   путь   10й   стадии   и   весь   процесс   синтеза   углеводов   из   ПВК   может   протекать
быстрее, чем их распад.
После   образования   глюкозо6фосфата   начинается   разветвление   дальнейших
путей метаболизма глюкозы. Таких главных путей три.
Синтез и распад гликогена. Синтез гликогена протекает не во всех тканях, а только в
печени, мышцах и в лейкоцитах.
3 Глюкоза  подвергается  фосфорилированию  при   участии  фермента  гексокиназы,   а   в
печени – и глюкокиназы.
Далее происходит образование глюкозо1фосфат, фермент – фосфоглюкомутаза
глюкозо1фосфат + УТФ                      УДФглюкоза + H3PO4
Структурная формула УДФглюкозы:
С   УДФ   глюкозный   остаток   переносится   на   молекулу   гликогена.   Удлинение   цепи
гликогена катализирует фермент гликогенсинтетаза.
Для включения одного остатка глюкозы в молекулу гликогена клетка расходует
2 молекулы АТФ.
4 Реакция, катализируемая гликогенсинтазой, необратима.
Распад   гликогена.   Фермент
  гликогенфосфорилаза   (фосфорилаза)   расщепляет
молекулу гликогена с участием Фн до глюкозо1фосфата и гликогена, укороченного на один
глюкозный фрагмент:
(С6Н10О5)n + H3PO4 > (C6H10O5)n1 + глюкозо1фосфат
Распад гликогена (гликогенолиз)
5 Сохранение   постоянства  концентрации  глюкозы  в   крови   является   результатом
одновременного   протекания   двух   процессов:   поступления  глюкозы  в   кровь   из   печени   и
потребления ее из крови тканями, где она используется в первую очередь как энергетический
материал.
В тканях (в том числе в печени) распад глюкозы происходит двумя основными путями:
анаэробным (при отсутствии кислорода) и аэробным, для осуществления которого необходим
кислород.
Биосинтез   олиго   и   полисахаридов.   Синтез   олигосахаридов.   Долгое   время
предпринимались  безуспешные  попытки доказать, что синтез  олигосахаридов,  в частности
дисахаридов,  представляет  собой  реакцию  обращения  их  гидролиза.  Однако,  несмотря на
многочисленные эксперименты такого рода, никто не сумел подобрать условия, при которых
удалось   бы   направить   вспять   реакцию   гидролиза,   например   сахарозы,   протекающую   при
участии  фруктофуранозидазы (сахараза).
β
Оказалось,   что   биосинтез   олигосахаридов   осуществляется   путем   реакций
трансгликозилирования.   Перенос   гликозильного   остатка   на   один   моносахарид   идет   с
фосфорного   эфира   другого   моносахарида   и   ускоряется   специфической
гликозилтрансферазой.
Исходными   соединениями,   с   которых   в   процессе   синтеза   олигосахаридов
  служат
гликозильный   остаток   энергично   переносится   на   моносахарид,
нуклеозиддифосфатсахара (НДФсахара).
Они   были   открыты   Л.   Лелуаром   с   сотр.   (1950)   и   очень   быстро   привлекли   к   себе
внимание как наиболее вероятные метаболиты в биосинтезе углеводов. В настоящее время
известно свыше 50 представителей НДФсахаров.
Значение:   при   гидролизе   НДФсахаров   изменение   уровня   свободной   энергии
значительно   выше,   чем  при   гидролизе   других   доноров,   а  нуклеотидная   часть   их   молекул
способна обеспечить избирательность гликозилтрансферазной реакции.
В   случае   синтеза   сахарозы,   например,   специфический   фермент—сахарозосинтаза,
ускоряет реакцию переноса остатка глюкозы с уридиндифосфатглюкозы на фруктозу.
Долгое время считали, что именно так синтезируется сахароза в растениях (животные
не синтезируют сахарозу, а лишь используют ее). Однако оказалось, что эта реакция ввиду ее
обратимости служит для поддержания равновесия между сахарозой и УДФглюкозой и даже
используется   для   наработки   УДФглюкозы   во   время   ее   энергичного   использования   для
биосинтеза крахмала и гликогена.
Этот процесс идет в больших масштабах в клубнях растений, запасающих крахмал.
Сахароза же в действительности синтезируется при помощи гликозилтрансферазной реакции
из УДФглюкозы и фруктозо6фосфата:
6 Сахарозофосфатсинтаза (молекулярная масса фермента из проростков пшеницы —
380000)  действует   в  паре  с   фосфатазой,  которая  обеспечивает  молниеносное  отщепление
остатка фосфорной кислоты от сахарозо6фосфата, чем полностью сдвигает реакцию вправо.
Этот процесс идет в листьях растений, и образовавшаяся сахароза оттекает из них в клубни и
корни. Аналогично синтезируется главный дисахарид насекомых, высших и низших грибов и
микобактерий — трегалоза.
НДФсахара синтезируются из фосфорных эфиров моносахаридов и соответствующих
нуклеозидтрифосфатов путем нуклеотидилтрансферазных реакций, например:
Известно более двух десятков нуклеотидилтрансфераз, ускоряющих реакцию переноса
тех или иных нуклеотидных остатков на соответствующие фосфорные эфиры моносахаридов
с   освобождением   пирофосфата.   Наряду   с   фосфорными   эфирами   моносахаридов   и
нуклеозиддифосфатсахарами   роль   доноров   гликозильных   остатков   в   реакциях   биосинтеза
олигосахаридов могут выполнять сами олигосахариды, а также декстрины.
Синтез   полисахаридов.   Подобно   синтезу   олигосахаридов
Таким   образом  биосинтез   олигосахаридов   идет   путем   переноса   гликозильных
остатков на моносахариды с разнообразных субстратов при участии в каждом конкретном
случае соответствующих гликозилтрансфераз. При этом новообразование химических связей
сопряжено с распадом их в тех соединениях, с которых идет перенос гликозильных остатков.
 новообразование
полисахаридов также идет путем трансгликозилирования.  Полная аналогия существует и в
характере субстратов, с которых переносятся гликозильные остатки на конец растущей цепи
полисахарида.   Ими   могут   быть   фосфорные   эфиры   моноз,   НДФсахара   и   олигосахариды.
Реакции переноса остатков моносахаридов в процессе биосинтеза полисахаридов ускоряются
соответствующими гликозилтрансферазами.
Например   Синтез   амилозы,   целлюлозы   и   подобных   им   1,4глюканов   может
происходить путем переноса гликозильных остатков  с  глюкозо1фосфата или аналогичных
фосфорных   эфиров   моносахаридов.   Эта   реакция   представляет   собой   обращение   реакции
фосфоролиза указанных соединений. Однако более существенное значение имеет другой путь:
биосинтез из НДФсахаров при участии соответствующих трансгликозидаз.
Перенос   гликозильного   остатка   идет   на   невосстанавливающий   конец   молекулы
синтезируемого   полисахарида.   Эта   реакция   может   повторяться   многократно,   что
обеспечивает   ступенчатый   синтез   молекул   полисахаридов,   содержащих   огромное   число
остатков моносахаридов.
Характерная особенность реакций такого типа состоит в необходимости затравки, т. е.
наличия   в   реакционной   среде   небольшого   количества   молекул   полисахарида.   Он   как   бы
предопределяет   тот   тип   связи,   который   возникает   в   процессе   трансгликозилирования,   и,
следовательно, синтезируется полисахарид, одноименный с «затравочным».
7 Роль   затравки  при   биосинтезе   некоторых   разветвленных   полисахаридов,   таких,
например,   как   частичковый   гликоген,   могут   играть  полипептидные   цепи,   содержащие
олигосахаридные звенья.
Установлено,  что при  биосинтезе  различных  полисахаридов  субстратами  (а  точнее,
коферментами   соответствующих   трансгликозидаз)   служат  разные   НДФсахара.
 Так,
целлюлоза образуется с помощью гуанозиндифосфатглюкозы, полисахарид дрожжей (маннан)
— с помощью гуанозиндифосфатманнозы и т. п.
Нуклеотидная часть НДФсахаров—это, по мнению Н. К. Кочеткова, «рукоятка», при
помощи   которой   фермент   располагает   определенный   сахар   в   нужном   для   осуществления
реакции   положении;   она   нужна   также   для   «узнавания»   гликозилтрансферазой
соответствующего НДФсахара.
Представителем гликозилтрансфераз может служить гликогенсинтетаза. Она открыта
Л.  Лелуаром  и   сотр.  (1957)  в  печени  крысы,  а  сейчас  обнаружена   у  многих   животных   и
микроорганизмов. Соединяясь с гликогеном, образует комплексы с М = 56 млн., содержащие
до 10 молекул фермента, локализованных по месту нередуцирующих концов наращиваемых
олигосахаридных цепей.
Активность   гликогенсинтетазы   регулируется   за   счет   реакций   фосфорилирования
(снижение) и дефосфорилирования (возрастание). Предполагают, что ее фосфорилирование
осуществляется   той   же   цАМФзависимой   протеинкиназой,   что   и   фосфорилирование
гликогенфосфорилазы.
Донором   гликозильных   остатков   при   синтезе   полисахаридов   могут   служить   и
олигосахариды.   Изучены   реакции   переноса   остатков   глюкозы   на   растущий   конец   цепи
синтезируемого полисахарида с мальтозы, сахарозы и других олигосахаридов. Перенос может
8 идти  не   только   на   4й,  но   и  на   6й   углеродный   атом  остатка   моносахарида,   что
обеспечивает синтез 1,6глюканов, а возможно, и полисахаридов разветвленного строения.
Для реакций синтеза полисахаридов характерно также, что осуществляется перенос не
только остатков моносахаридов, но и полигликозидных фрагментов с одного полисахарида на
другой или же в пределах одной и той же молекулы. Реакции этого типа изучены у нас А. Н.
Петровой   и   ею   же   впервые   получен   из   скелетных   мышц   кролика   гомогенный   препарат
соответствующего фермента (1970).
Использование   промежуточных   продуктов   распада   углеводов   для   синтеза   других
органических соединений.  Выше было отмечено, что одна из функций углеводов в обмене
веществ состоит в образовании продуктов распада, которые служат исходными веществами
для синтеза многих других молекул. Из числа продуктов распада углеводов в этом смысле
важны фосфоглицериновая кислота, фосфоенолпировиноградная кислота, пировиноградная
кислота, ацетилкоэнзим А, эритрозо4фосфат, рибулозо5фосфат, а также партнеры цикла
трикарбоновых и дикарбоновых кислот: щавелевоуксусная и оскетоглутаровая кислоты. Они
служат исходными соединениям для синтеза аминокислот, высших жирных кислот, глицерина,
нуклеотидов  и  ряда   других   мономеров,   используемых   для   построения   белков,   липидов,
нуклеиновых кислот и других биополимеров.
Регуляция обмена углеводов. Эффект Пастера
В   состоянии   покоя,   наступающего   после   интенсивной   мышечной   работы,   в   клетку
начинает поступать кислород. Это приводит к запуску митохондриальных дыхательных цепей.
Запускаются   окислительное   декарбоксилирование   пирувата,   ЦТК   и   челночный   механизм
переноса водорода в митохондрии, а, значит, и ГБФпуть распада глюкозы (гликогена). При
этом процесс гликолиза тормозится автоматически. Торможение гликолиза поступившим в
клетку кислородом называется ЭФФЕКТОМ ПАСТЕРА по имени ученого, открывшего это
явление.
В   раковых   клетках   такого   эффекта   не   наблюдается.   В   них   одновременно   могут
протекать сразу два процесса: и ГБФпуть, и гликолиз. Отсутствие эффекта Пастера в тканях,
пораженных злокачественными опухолями, называется ЭФФЕКТОМ КРЭБТРИ.
Пути регуляции метаболизма углеводов разнообразны.
На   любых   уровнях   организации   живого  организма  обмен  углеводов  регулируется
факторами,   влияющими   на  активность  ферментов,   участвующих   в   реакциях   углеводного
обмена.
К этим факторам относятся
концентрация субстратов,
содержание продуктов (метаболитов) отдельных реакций,
 кислородный режим,
температура,
проницаемость биологических мембран,
 концентрация коферментов, необходимых для отдельных реакций.
Гликолиз – это совокупность реакций превращения глюкозы в пируват. Десять реакций
гликолиза протекают в цитозоле.
Гликолитический   путь   играет   двоякую   роль:   приводит   к   генерированию  АТФ  в
результате распада глюкозы, и он же поставляет строительные блоки для синтеза клеточных
компонентов. Реакции гликолитического пути в физиологических условиях легкообратимы,
кроме реакций, катализируемых гексокиназой, фосфофруктокиназой и пируваткиназой.
Фосфофруктокиназа – наиболее важный регуляторный элемент (фермент) в процессе
гликолиза, ингибируется высокими концентрациями АТФ и цитрата и активируется АМФ.
Цикл трикарбоновых кислот (цикл Кребса) представляет собой конечный общий путь
для окисления «топливных» молекул. Большинство «топливных» молекул вступает в цикл в
виде ацетилКоА. Окислительное декарбоксилирование пирувата, приводящее к образованию
9 ацетилКоА, является связующим звеном между гликолизом и циклом трикарбоновых кислот.
Все реакции цикла протекают в митохондриях.
Скорость  цикла   трикарбоновых   кислот  зависит   от   потребности   в  АТФ.   Высокий
энергетический заряд клетки понижает активность цитратсинтазы, изоцитратдегидрогеназы и
α
кетоглутаратдегидрогеназы.
У   человека   и   животных   на   всех   стадиях   синтеза   и   распада  углеводов  регуляция
углеводного обмена осуществляется при участии ЦНС и гормонов.
Например, установлено, что концентрация глюкозы в крови ниже 3,3–3,4 ммоль/л (60–
70 мг/100  мл)  приводит   к рефлекторному  возбуждению  высших   метаболических   центров,
расположенных в гипоталамусе. В регуляции углеводного обмена особая роль принадлежит
высшему отделу ЦНС – коре большого мозга. Наряду с ЦНС важное влияние на содержание
глюкозы  оказывают   гормональные   факторы,   т.е.   регуляции   уровня  глюкозы  в   крови
осуществляется ЦНС через ряд эндокринных желез.
10

file_name: №11-12 Обмен углеводов.doc

intro:
1. Аэробный распад углеводов
2. Энергетический эффект распада углеводов.
3. Механизм синтеза углеводов. Синтез олиго и полисахаридов.
4. Регуляция обмена углеводов.
ГЛЮКОЗОМОНОФОСФАТНЫЙ ПУТЬ (ГМФ)
(аэробный распад)
БИОЛОГИЧЕСКОЕ ЗНАЧЕНИЕ ГМФ-ПУТИ:
	1. Обеспечивает завершение 1-го этапа (утилизирует продукты  1-го этапа).
	2. Является источником моносахаридов с разным  числом  углеродных атомов. Это  строительный  материал для разных синтезов,  в том числе для синтезов различных олигосахаридов,  которые входят в состав  различных клеточных рецепторов.

title: Метаболизм