extracted_text:
.ФЕРМЕНТЫ: Ферменты: структура, свойства, классификация. Механизм действия, регуляция
активности. Практическое применение. Витамины
1. Механизм действия, ферментов. Регуляция активности
2. Роль в обмене веществ. . Практическое применение
3. Витамины, классификация, биологическая роль.
Ферменты   или   энзимы   –   катализаторы   белковой   природы   (от   лат.  Fermentum    закваска,
enzyme в дрожжах). Ферменты были открыты в процессе изучения механизмов брожения.
Й.Я. Берцелиус (шведский химик) выдвинул теорию химического катализа и первым отметил
высокую производительность биологических катализаторов.
Л Пастер показал, что сбраживание дрожжами сахаров в спирт катализируется веществами
белковой природы  ферментами.
Э. Бухнер доказал, что  в водных экстрактах дрожжевых клеток находится набор ферментов,
катализирующих превращение сахара в спирт т.е. ферменты отделимы от живых клеток.
В 20 годах ХХ в. Р. Вильштеттер  получил ферменты в высокоочищенном состоянии.
В настоящее время энзимология развивается в различных направлениях, получены в чистом
виде сотни ферментов, изучена их химическая природа, установлены механизмы действия.
 Функции ферментов сводятся к ускорению превращения определенного вещества  (субстрата)
при определенных условиях.
Строение ферментов
Ферменты являются глобулярными белками. Различают простые и сложные ферменты.
Простые ферменты представлены аминокислотными цепями и при гидролизе распадаются только на
аминокислоты. К ним относятся гидролитические ферменты — пепсин, трипсин, папаин, уреаза, лизоцим,
рибонуклеаза, фосфатаза и др.
Большая часть природных ферментов является сложными белками и, помимо полипептидных цепей,
содержит   небелковый   компонент   (кофактор),   являющийся   абсолютно   необходимым   для   белковой
активности.
Кофакторы   имеют   различную   химическую   природу   и   различаются   по   прочности   связи   с
полипептидной цепью.
Полипептидная часть фермента называется апоферментом,
Небелковая, легко диссоциирущая с белковой частью – коферментом,
прочно связанная с белком  простетической группой (кофактор), молекула в целом –холофермент.
Коферменты и кофакторы  активно участвуют и химических реакциях, играя роль переносчиков
протонов,  электронов или различных функциональных групп. Эти группы определяют специфичность
1 действия ферментов, участвуют в связывании фермента с субстратом , стабилизируют белковую часть
фермента.
Коферменты   и   кофакторы     связаны   с   апоферментом   водородными,   ионными   гидрофобными
связями.
Кофактором   называется   любой   фактор,   абсолютно   необходимый   для   выполнения   белком   его
биологической роли. Им могут быть любые небелковые органические молекулы или ионы металлов.
Коферменты   представлены   водорастворимыми   витаминами   (   группы   В,   витамин   Н,   РР),
нуклеотидные производные, липоевая кислота, фосфорные эфиры некоторых полисахаридов.
Центры ферментов
Молекулы   субстратов,   участвующих   в   химических   реакциях,   значительно   меньше   молекул
ферментов.   При   образовании   комплекса   «субстрат   —   фермент»   во   взаимодействие   с   субстратом
вовлекается ограниченная часть молекулы фермента.
Активный центр фермента — уникальная комбинация аминокислотных остатков в молекуле фермента,
которая обеспечивает  непосредственное ее связывание с субстратом и участвует в акте катализа. У
сложных ферментов в состав активного центра входят простетические группы, коферменты.
В   активном   центре   различают   каталитический   центр   –   участок   фермента,   непосредственно
вступающий в химическое взаимодействие с субстратом.
Субстратный центр или контактная площадка – участок фермента, обеспечивающий специфическое
связывание субстрата и образование комплекса – «фермент – субстрат».
Аллостерический центр – участок фермента, в котором  может происходить связывание  фермента
с   низкомолекулярными   веществами.   В   результате   изменяется   третичная   структура   фермента   и
изменяется его сродство к субстрату т е. изменяется каталитическая активность фермента.
За   единицу   активности   фермента   принимают   такое   его   количество,   которое   катализирует
превращение 1 микромоля вещества в 1 мин при 25 оС.
Формирование активного центра фермента начинается на ранних этапах его синтеза, когда линейная
2 полипептидная   цепь   превращается   в   трехмерное   тело   с   определенной   конфигурацией.   Белок   со
сформированной третичной структурой приобретает  функциональную (в частности, каталитическую)
информацию.  Любые   воздействия,   приводящие   к   денатурации   фермента   (нарушению   его   третичной
структуры), нарушают структуру активного центра и ведут к потере ферментом каталитических свойств.
При восстановлении нативной трехмерной структуры белкафермента (ренатурации) восстанавливается и
его каталитическая активность.
Важнейшие   аминокислотные   остатки   в   активном   центре
лизоцима
                 У некоторых  ферментов  в активном  центре  располагается  и  кофактор.  Одни  R
группы активного центра принимают участие в связывании субстрата, другие  в катализе.
Мультимолекулярные (надмолекулярные) ферментные системы  — комплексы, состоящие из
различных   по   строению  ферментов,   катализирующих   последовательные   ступени   превращения
определенного субстрата. Их особенностями является прочность ассоциации ферментов и определенная
последовательность прохождения промежуточных стадий во времени, определяемая порядком расположения
ферментов в пространстве.
Молекулярная   масса   таких   комплексов   колеблется   от   2,3  X  106  до10  X  10б. Образование
подобных систем резко сокращает расстояния,   на   которые   перемещаются   молекулы   субстратов.
Мультимолекулярные ферментные системы могут быть структурно связанными с какойлибо органеллой
(рибосомой, митохондрией) или с биомембраной, такие системы обеспечивают жизненно важные для
клетки функции (например, тканевое дыхание, окисление жирных кислот, ЦТК). К мультиферментным
системам относятся пируватдегидрогеназный и аетоглутаратдегидрогеназный комплексы..
3 Механизмы действия ферментов
На   первоначальном   этапе   происходит   специфическое   связывание   фермента   с   лигандом
субстратом (S). Это происходит в области активного центра, который формируется из нескольких
специфических радикалов аминокислот, определенным образом ориентированных в пространстве.
Рассмотрим строение фермента лизоцима.
В процессе ферментативной реакции различают 4 этапа:
1   –   присоединение   молекулы   субстрат   к   ферменту   и   образование   ферментсубстратного
комплекса;
2 – изменение субстрата под действием фермента, делающее его доступным для химической
реакции, т.е. активизация субстрата;
3 – химическая реакция;
4 – отделение продуктов реакции от фермента.
Это можно записать в виде схемы:
                   1                2                        3                      4
    E + S                   ES               ES*                     EP                       E + P

        Начальная скорость (Vo). При обычных условиях, когда [S] >> [E], начальная скорость
прямо пропорциональна концентрации фермента.
        Максимальная скорость (Vmax). При фиксированной концентрации фермента, скорость
реакции стремится к конечному максимальному значению, в то время как концентрация субстрата
растет.  Насыщение  фермента  субстратом  наступает,  когда  весь  фермент  включен  в  фермент
субстратный комплекс.
            Константа Михаэлиса (Km). В случае, когда все активные центры заняты, и свободные
молекулы фермента отсутствуют, Vo=Vmax. При таком условии говорят о 100% насыщении. При
50% насыщении, когда Vo=1/2 Vmax из уравнения Михаэлиса  Ментен следует:
                            Vmax / 2 = Vmax [S] / Km + [S],
или в преобразованном виде: Km + [S] = 2 [S]; Km = [S].
           Следовательно, Km имеет размерность концентрации. Таким образом, Кm – это такая
концентрация   субстрата,   которая   необходима   для   связывания   половины   имеющегося
фермента и достижения половины максимальной скорости.
             Из   этого   определения   следует,   что   Km   можно   использовать   для   оценки   сродства
фермента по отношению к данному субстрату. Оценить субстратную специфичность можно по
такому правилу: чем ниже значение Km, тем лучше (предпочтительнее) субстрат для данного
фермента.
Регуляция активности ферментов.
Регуляция   активности   ферментов   может   осуществляться   различными   механизмами.   На
активность ферментов оказывают влияние активаторы и ингибиторы.
4 Влияние   активаторов:   ускоряют   формирование   активного   центра(Со,   Mg,Ca   и   т.д.   ),
облегчают формирование ЕS комплекса (Mg).Влияние ингибиторов:  препятствуют образованию
ES  комплекса, (следовательно, снижается скорость реакции), вызывают денатурацию белковой
части фермента (кислоты, щелочи, тяжелые металлы), стабилизируют структуру белковой части
фермента.
Ингибиторы ферментов.
Ингибиторы   ферментов      это   соединения,   препятствующие   образованию   ES   комплекса,
вызывающие снижение скорости реакции и возможно полной остановки ферментативной реакции.
         Существует два типа ингибирования:   обратимое и необратимое. В основе этого деления
лежит прочность соединения ингибитора с ферментом.
Необратимое   ингибирование   связано   с   модификацией   молекулы   фермента   ,   в   результате
фермент теряет активность. К ним относятся :
а) Ингибиторы металлосодержащих ферментов HCN, KCN, CO, NaN3,    дыхательные яды,
меняют валентность   Fe,  Cu и препятствуют переносу электронов.
б) вещества, связывающие  SH группы  мышьяк, ртуть.
в)   вещества,   связывающие   ОН   группу   серина   в   активном   центре   фермента
фосфорорганические соединения.
              Ингибиторы могут быть полезны при изучении природы ферментативного катализа.
Например,  диизопропилфторфосфат ингибирует ферменты, имеющие серин в активном центре.
Таким ферментом является ацетилхолинэстераза, катализирующая следующую реакцию:
Реакция происходит каждый раз после проведения нервного импульса, прежде чем второй
импульс будет передан через синапс. Диизопропилфторфосфат  одно из отравляющих веществ
нервнопаралитического действия, так как приводит к утрате способности нейронов проводить
нервные импульсы.
    Ингибирование может быть обусловлено ковалентной модификацией одной из аминогрупп
фермента.
     Например:
  Терапевтическое   действие   аспирина   как   жаропонижающего   и
противовоспалительного средства объясняется тем, что аспирин ингибирует один из ферментов,
катализирующий   синтез   простагландинов   (ПГ).   Простагландины      вещества,   участвующие   в
развитии   воспаления.   Аспирин   вызывает   ацилирование   (т.е.   модификацию)   фермента
простагландинсинтетазы.
Обратимые ингибиторы.  Существует два типа подобных ингибиторов   конкурентные  и
неконкурентные.        Конкурентный   ингибитор  конкурирует   с   субстратом   за   связывание   с
активным центром. Это происходит потому, что ингибитор и субстрат имеют сходные структуры:
        В отличие от субстрата, связанный с ферментом конкурентный ингибитор не подвергается
ферментативному   превращению,   но   число   свободных   молекул   фермента   уменьшается   и
следовательно, истинный катализ замедляется.
5 Связывание S и I происходит взаимоисключающим образом. Образуется либо ES, либо EI,
но   не   EIS.   Для   устранения   конкурентного   обратимого   ингибирования   необходимо   увеличить
концентрацию субстрата.
         Конкурентными   ингибиторами   являются   многие   химиотерапевтические   средства.
Например,   Сульфамидные   препараты,   используемые   для   лечения   инфекционных   болезней.
Сульфаниламиды – это структурные аналоги парааминобензойной кислоты, из которой в клетке
микроорганизма синтезируется кофермент (Н4  фолат), участвующий в биосинтезе нуклеиновых
оснований. Нарушение синтеза нуклеиновых кислот приводит к гибели микроорганизмов.
Неконкурентное   обратимое   ингибирование.  Неконкурентное   обратимое   ингибирование   не
может   быть   ослаблено   или   устранено   повышением   концентрации   субстрата,   так   как   эти
ингибиторы присоединяются к ферменту не в активном центре, а в другом месте.
 Связывание приводит к изменению конформации фермента и нарушению комплементарности
к субстрату. При этом снижается скорость образования ES.
         Неконкурентные   ингибиторы   могут   обратимо   связываться   как   со   свободным
ферментом, так и с комплексом ES.
         Наиболее   важными   неконкурентными   ингибиторами   являются   образующиеся   в   живой
клетке   промежуточные   продукты   метаболизма,   способные   обратимо   связываться   с
определенными участками ферментов (аллостерические центры) и изменять их активность, что
является одним из способов регуляции метаболизма.
             Исследование действия ингибиторов используется при изучении механизма действия
фермента, кроме того, помогает в поисках более эффективных лекарственных средств, так как
лечебное   действие   многих   лекарств   обусловлено   тем,   что   они   являются   ингибиторами
определенных ферментов. Структурные аналоги коферментов тоже могут быть ингибиторами.
Кинетические тесты позволяют отличить конкурентное ингибирование от неконкурентного.
В живой клетке скорость ферментативных реакций находится под строгим контролем, что
позволяет каждой метаболической цепочке реакций постоянно изменяться, приспосабливаясь к
меняющимся потребностям клетки в продукте.
В каждой метаболической цепи есть фермент, который задает скорость всей цепочке реакций.
Он называется регуляторным ферментом. Существует несколько способов регуляции действия
ферментов:


изменение активности фермента при его постоянной концентрации;
изменение   концентрации   фермента,   обычно   в   результате   ускорения   (индукции)   или
торможения (репрессии) синтеза фермента;
Витамины, роль в обмене веществ.
Витамины      это   низкомолекулярные   органические   вещества   разнообразного   строения.
Объединены в одну группу по следующим признакам.
1. Витамины абсолютно необходимы организму и в очень небольших количествах.
2. Витамины не синтезируются в организме и должны поступать извне или синтезироваться
микрофлорой кишечника.
Витамины играют одинаковую роль во всех формах жизни, но высшие животные утратили
способность к их синтезу. Например, аскорбиновая кислота (витамин "С") не синтезируется в
6 организмах   человека,   обезьян   и   морской   свинки,   так   как   в   процессе   эволюции   была   утеряна
ферментная система синтеза этого витамина из глюкозы.
2. Классификация витаминов
1. Водорастворимые витамины. К этой группе относят витамины С, Р, В1, В2, В3, ВC, В6, В12,
РР, Н.
2. Жирорастворимые витамины: А, Д, Е, К.
Большинство водорастворимых витаминов должно поступать регулярно с пищей, так как
они быстро выводятся или разрушаются в организме.
Жирорастворимые витамины могут депонироваться в организме. Кроме того, они плохо
выводятся,   поэтому   иногда   при   избытке   жирорастворимых   витаминов   наблюдаются
гипервитаминозы      заболевания,   связанные   с   интоксикацией   организма   высокими   дозами
жирорастворимых витаминов. Такие заболевания описаны для витаминов А и Д.
Для большинства витаминов известно, что их производные входят в состав коферментов и
простетических групп ферментов.
Витамин С,Е  известны своей антиоксидантной активностью и участием в многообразных
биохимических процессах.
Авитаминоз  это заболевание, которое развивается при полном отсутствии того или иного
витамина   в   организме.   В   настоящее   время   авитаминозы   обычно   не   встречаются,   а   бывают
гиповитаминозы при недостатке витамина в организме.
Причины развития гипо  и авитаминозов
Все причины можно разделить на внешние и внутренние.
Внешние причины гиповитаминозов
1. Недостаточное содержание витамина в пище (при неправильной обработке пищи, при
неправильном хранении пищевых продуктов).
2. Состав рациона питания (например, отсутствие в рационе овощей и фруктов).
3. Не учитывается потребность в том или ином витамине. Например, при белковой диете
возрастает   потребность   в   витамине   "РР"   (при   обычном   питании   он   может   частично
синтезироваться   из   триптофана).   Если   человек   потребляет   много   белковой   пищи,   то   может
увеличиться потребность в витамине "В6" и снизиться потребность в витамине РР.
1. Социальные причины: урбанизация населения, питание исключительно высокоочищенной и
консервированной пищей; наличие антивитаминов в пище. Социальные причины развития
авитаминозов   существуют   в   мире.   Например,   в   отдаленных   районах   Севера,   в   рационе
людей мало овощей и фруктов.
В крупных городах люди недостаточно обеспечены солнечным светом  поэтому может быть
гиповитаминоз Д.
Внутренние причины гиповитаминозов
1.   Физиологическая   повышенная   потребность   в   витаминах,   например,   в   период
беременности, при тяжелом физическом труде.
2. Длительные тяжелые инфекционные заболевания, а также период выздоровления.
3. Нарушение всасывания витаминов при некоторых заболеваниях ЖКТ, например, при
желчнокаменной болезни нарушается всасывание жирорастворимых витаминов.
4. Дисбактериоз кишечника. Имеет значение, так как некоторые витамины синтезируются
полностью микрофлорой кишечника (это витамины В3, Вc, В6, Н, В12 и К).
2. Генетические   дефекты   некоторых   ферментативных   систем.   Например,   витамин   Д
резистентный   рахит   развивается   у   детей   при   недостатке   ферментов,   участвующих   в
образовании активной формы витамина Д (1,25диоксихолекальциферола).
Витамин А (ретинол, антиксерофтальмический)
7 Наиболее   ранний   и   специфический   признак   гиповитаминоза   А      гемералопия   (куриная
слепота)  нарушение сумеречного зрения. Возникает изза недостатка зрительного пигмента
родопсина. Родопсин содержит в качестве активной группы ретиналь (альдегид витамина А)
находится в палочках сетчатки. Эти клетки (палочки) воспринимают световые сигналы низкой
интенсивности.
Родопсин = опсин (белок) + цисретиналь.
При   возбуждении   родопсина   светом,   цисретиналь,   в   результате   ферментативных
перестроек внутри молекулы переходит в полностьютрансретиналь (на свету). Это приводит к
конформационной  перестройке  всей   молекулы  родопсина.  Родопсин   диссоциирует   на опсин  и
трансретиналь, что является пусковым механизмом, возбуждающим в окончаниях зрительного
нерва импульс, который затем передается в мозг.
В темноте, в результате ферментативных реакций трансретиналь вновь превращается в
цисретиналь и, соединяясь с опсином, образует родопсин.
Витамин А также влияет на процессы роста и развития покровного эпителия. Поэтому при
авитаминозе наблюдается поражение кожи, слизистых оболочек и глаз, которое проявляется в
патологическом ороговении кожи и слизистых. У больных развивается ксерофтальмия  сухость
роговой оболочки глаза, так как происходит закупорка слезного канала в результате ороговения
эпителия. Так как глаз перестает омываться слезой, которая обладает бактерицидным действием,
развиваются конъюнктивиты, изъязвление и размягчение роговицы  кератомаляция.
При   авитаминозе   А   может   быть   также   поражение   слизистой   ЖКТ,   дыхательных   и
мочеполовых   путей.   Нарушается   устойчивость   всех   тканей   к   инфекциям.   При   развитии
авитаминоза в детстве  задержка роста.
В настоящее время показано участие витамина А в защите мембран клеток от окислителей
 т. е. витамин А обладает антиоксидантной функцией.
Витамин А запасается в печени.
Пищевые источники  печень морских рыб и млекопитающих, желток яиц, цельное молоко,
рыбий жир. Овощи и фрукты краснооранжевого цвета (томаты, морковь и др.) содержат много
каротина  водорастворимого предшественника витамина А, имеющего в молекуле 2 иононовых
кольца.
Высокие   дозы   витамина   А   могут   приводить   к   токсическим   эффектам.   Характерные
проявления гипервитаминоза  воспаление глаз, гиперкератоз, выпадение волос.
8 Суточная потребность в витамине А  12,5 мг, в каротине  в 2 раза больше.
 Витамин К (филлохинон)
Витамин   К   необходим   для   нормального   синтеза   протромбина   (фактор   II)
предшественника одного из белков системы свертывания  тромбина. Тромбин  это фермент,
который катализирует реакцию превращения фибриногена в фибрин  основу кровяного сгустка
при активации системы свертывания крови.
При   недостатке   витамина   К   синтезируется   дефектная   молекула   протромбина   и   ряда
других факторов свертывания крови. Причина  нарушение ферментативного карбоксилирования
глутаминовой   кислоты,   необходимой   для   связывания   Са2+  белками   системы   свертывания.
Основное проявление недостаточности  нарушение свертывания крови, в результате которого
происходят самопроизвольные паренхиматозные и капиллярные кровотечения.
Авитаминоз,   как   правило,   связан   с   нарушением   выделения   желчи   в   ЖКТ   (при
желчнокаменной болезни).
Пищевые источники  ягоды рябины, капуста, арахисовое масло и др. растительные масла.
Витамин   К   также   синтезируется   микрофлорой   кишечника,   поэтому   одна   из   причин
гиповитаминозов при недостатке витамина в пище  дизбактериоз кишечника.
Если больной страдает гиповитаминозом К, например, при некоторых видах желтух, то
операции  даже удаление зуба  могут сопровождаться длительным кровотечением.
Синтезирован водорастворимый  аналог витамина К  викасол, который используют при
лечении гиповитаминозов, связанных с нарушением всасывания витамина К из кишечника.
Известны   природные   антивитамины   К      например,   дикумарин,   салициловая   кислота,
которые   применяют   при   лечении   тромбозов,   так   как   антивитамины   К   способны   снижать
количество протромбина в крови.
Суточная потребность точно не установлена, так как витамин синтезируется микрофлорой.
Считают, что в сутки потребность около 1 мг.
Витамин Е.
Является антиоксидантом. При недостаточности витамина Е  дегенеративные изменения в
печени, нарушение функций биологических мембран. Витамин Е предохраняет липиды клеточных
мембран от окисления активными формами кислорода.
9 Авитаминоз проявляется при очень длительном голодании или при стойком нарушении
желчевыделительной   функции   печени   (нарушение   всасывания   жиров).   При   этом   наблюдаются
шелушение   кожи,   мышечная   слабость,   стерильность      нарушением   функции   размножения.
Поскольку витамин Е широко распространен в природе (растительные масла, семена пшеницы и
др. злаков, сливочное масло), то авитаминоз встречается редко.
Суточная потребность  около 1030 мг.
 Витамин Д (холекальциферол, антирахитный)
Сам витамин Д не обладает витаминной активностью, но он служит предшественником
1,25дигидроксихолекальциферола (1,25дигидроксивитамина Д3).
Синтез активной формы протекает в два этапа  в печени присоединяется оксигруппа в
положении 25, а затем в почках  оксигруппа в положении 1. Из почек активный витамин Д3
переносится в другие органы и ткани  главным образом в тонкий кишечник и в кости, где витамин
Д участвует в регуляции обмена Са и Р.
Недостаток витамина Д приводит к развитию нарушений фосфорнокальциевого обмена и
процессов окостенения. В результате у детей развивается рахит, связанный с недостатком Са и Р.
Характерные признаки рахита  остеомаляция ("размягчение" костей  запаздывание окостенения),
запаздывание закрытия родничков, деформации грудной клетки, позвоночника, конечностей. У
таких детей снижен  мышечный тонус, наблюдается раздражительность, потливость, выпадение
волос.
У взрослых  при недостатке  витамина  Д наблюдается  остеопороз   разрежение  костной
ткани в результате вымывания солей кальция из скелета.
Потребность в витамине Д повышается у беременных.
При благоприятных условиях витамин Д может синтезироваться в организме человека из
предшественника      7дегидрохолестерина   под   действием   ультрафиолетовых   лучей
(фотохимическая реакция) в результате разрыва связи в кольце В.
Пищевые источники  рыба, рыбий жир, печень, сливочное масло, желток яиц.
10 Суточная доза витамина Д3  1020 мкг. Высокие дозы витамина Д (выше 1,5 мг в сутки)
крайне   токсичны.   При   гипервитаминозе   кроме   интоксикации   наблюдается   отложение
гидроксиапатита в некоторых внутренних органах (кальцификация почек, кровеносных сосудов).
 Витамин С (аскорбиновая кислота, антицинготный, антискорбутный)
В 1932 г. впервые  выделен из сока лимона, через два года искусственно синтезирован.
Важное свойство  способность аскорбиновой кислоты легко окисляться.
Биологическая роль витамина С (связана с его участием в окислительновосстановительных
реакциях).
1.   Витамин   С,   являясь   сильным   восстановителем,   играет   роль   кофактора   в   реакциях
окислительного   гидроксилирования,   что   необходимо   для   окисления   аминокислот   пролина   и
лизина   в   оксипролин   и   в   оксилизин   в   процессе   биосинтеза   коллагена.   Коллаген   может
синтезироваться   и   без   участия   витамина   С,   но   такой   коллаген   не   является   полноценным   (не
формирутся его нормальная структура). Поэтому при недостатке витамина С ткани, содержащие
много   коллагена,   становятся   непрочными,   ломкими.   В   первую   очередь   нарушается   структура
стенок   сосудов,   повышается   их   проницаемость,   наблюдаются   кровоизлияния   под   кожу   и   под
слизистые оболочки.
2. Участвует в синтезе стероидных гормонов надпочечников.
3. Необходим для всасывания железа.
4. Участвует в неспецифической иммунной защите организма.
Авитаминоз "С"  цинга. Проявления цинги: болезненность, рыхлость и кровоточивость
десен,   расшатывание   зубов,   нарушение   целостности   капилляров      подкожные   кровоизлияния,
отечность   и   болезненность   суставов,   нарушение   заживления   ран,   анемия.   Иногда   цинга
развивается   у   новорожденных   на   искусственном   вскармливании   пастеризованным   молоком,   в
которое не добавлен витамин С.
  В основе всех изменений при цинге, за исключением анемии, лежит нарушение синтеза
коллагена. Анемия связана с нарушением всасывания железа.
11 В   настоящее   время   цинга   не   распространена,   но   весной   у   многих   людей   наблюдается
недостаток   (гиповитаминоз)   витамина   "С",   что   проявляется,   например,   повышенной
утомляемостью, понижением иммунитета.
Основные источники витамина С: свежие зеленые овощи и фрукты.
Следует помнить, что витамин С легко разрушается при нагревании, особенно в щелочной
среде в присутствии кислорода, ионов железа и меди. Хорошо сохраняется в кислой среде (в
квашеной капусте, в клюкве, в ягодах черной смородины и плодах шиповника). При длительном
хранении овощей и фруктов содержание в них витамина "С" уменьшается.
Источником витамина С является также хвоя ели и сосны.
Суточная потребность  около 100 мг в сутки.
Витамин Р (рутин, витамин проницаемости)
Биологическая   роль      стабилизация   основного   вещества   соединительной   ткани,   путем
ингибирования фермента гиалуронидазы.
При  недостатке  витамина  Р  у  людей  повышается   проницаемость  кровеносных  сосудов,
которое   сопровождается   кровоизлияниями   и   кровотечениями.   Витамин   Р   усиливает   действие
витамина С (снижает потребность в нем)
Пищевые источники: зеленые овощи и фрукты, кожура лимона.
Суточная потребность  не установлена.
 Витамины группы В
Витамин B1 (тиамин, антиневритный).
Производное витамин В1   ТДФ (ТПФ) является коферментом пируватдегидрогеназного
комплекса   (фермента   пируваткарбоксилазы),
кетоглутаратдегидрогеназного   комплекса   и
фермента   транскетолазы,   а   также   входит   в   состав   кофермента   транскетолаз      ферментов
неокислительного этапа ГМФпути..

12 При недостаточности витамина В1  может возникнуть болезнь берибери, характерная для
тех стран Востока, где основным продуктом питания служит очищенный рис и кукуруза.
Для этого заболевания характерна мышечная слабость, нарушение моторики кишечника,
потеря аппетита, истощение, периферический неврит (характерный признак  человеку больно
вставать   на   стопу      больные   ходят   "на   цыпочках"),   спутанность   сознания,   нарушения   работы
сердечнососудистой системы. При "берибери" повышается содержание пирувата в крови.
Пищевые   источники   витамина   В1     ржаной   хлеб.   В   кукурузе,   рисе,   пшеничном   хлебе
витамин В1 практически отсутствует. Это объясняется тем, что в зерне ржи тиамин распределен
по всему зерну, а в других злаках он содержится только в оболочке зерен.
Суточная потребность  1.5 мг/сутки.
Витамин   В2
(рибофлавин)   входит   в   состав   флавинмононуклеотида   (ФМН)   и
флавинадениндинуклеотида (ФАД)  простетических групп флавиновых ферментов.
Его   биологическая   функция   в   организме      участие   в   окислительновосстановительных
реакциях в составе флавопротеидов (ФП).
Недостаточность этого витамина часто встречается в России. Особенно часто бывает у
людей,   которые   не   употребляют   в   пищу   черный   ржаной   хлеб.   Проявление   гиповитаминоза:
ангулярные   дерматиты   в   углах   рта   ("заеда"),   глаз.   Часто   это   сопровождается   кератитами
(воспаление   роговицы).   В   очень   тяжелых   случаях   бывает   анемия.   Очень   часто   сочетаются
сочетанные гиповитаминозы витаминов "В2" и "РР",так как эти витамины содержатся в одних и
тех же продуктах.
Пищевые источники: ржаной хлеб, молоко, печень, яйца, овощи желтого цвета, дрожжи.
Суточная потребность: 24 мг/сутки.
Фолиевая кислота (ВC).
В   составе   3   структурных   единицы:   птеридин,   ПАБК   (парааминобензойная   кислота)   и
глутаминовая кислота.
Часто ПАБК (парааминобензойную кислоту) тоже называют витамином. Но это неверно.
ПАБК  это фактор роста для микроорганизмов, которые синтезируют фолиевую кислоту.
Активный С1 извлекается из глицина или серина с помощью фермента, в небелковой части
   фолиевая   кислота.   Фолиевая   кислота   дважды
которого   содержится   витамин   Вc
восстанавливается в организме (к ней присоединяется водород).
ТГФК является коферментом ферментов, переносящих одноуглеродные радикалы.
13 Из метиленТГФК могут образовываться все другие формы активного С1: формилТГФК,
метилТГФК, метенТГФК, оксиметилТГФК в результате реакций окисления или восстановления
метиленТГФК.
Фолиевая   кислота   в   виде   тетрагидрофолиевой   кислоты   является   коферментом,
участвующим   в   ферментативных   реакциях,   связанных   с   переносом   активных   одноуглеродных
радикалов. Например: биосинтез пуриновых и пиримидиновых мононуклеотидов.
При авитаминозе у человека наблюдается макроцитарная анемия, при которой нарушен
синтез ДНК в клетках красного костного мозга, для больных характерна потеря веса.
Пищевые источники: зеленые листья овощей, дрожжи, мясо, шпинат.
Авитаминозы встречаются редко, так как потребность в этом витамине компенсируется за
счет   микрофлоры   кишечника.   При   некоторых   заболеваниях   кишечника,   когда   возникают
дисбактериозы, нарушается всасывание фолиевой кислоты.
Суточная потребность: 0.20.4 мг.
Витамин В6 (пиридоксин) в форме пиридоксальфосфата является простетической группой
трансаминаз и декарбоксилаз аминокислот.
При авитаминозе В6 наблюдаются нарушения обмена аминокислот.
В6 участвует в реакциях синтеза гема гемоглобина (синтез dаминолевулиновой кислоты).
Поэтому при недостатке В6 у человека развивается анемия, наблюдаются дерматиты.
Недостаток В6 может развиться у больных туберкулезом, потому что этих больных лечат
препаратами, синтезированными на основе изониазида  это антагонисты витамина В6.
Пищевые источники: ржаной хлеб, горох, картофель, мясо, печень, почки.
Суточная потребность взрослого человека: 0,150,20 мг.
Пантотеновая   кислота   (витамин   В3)   Молекула   пантотеновой   кислоты   состоит   из   бета
аланина и 2,4дигидроксидиметилмасляной кислоты. Важность этого витамина в том, что он
входит в состав HSKoA (кофермента ацилирования).
14 Строение КоА:
а) тиоэтиламин;
б) пантотеновая кислота;
в) 3фосфоаденозин5дифосфат.
HSКоА  кофермент ацилирования, т. е. входит в состав ферментов, которые катализируют
перенос   ацильных   остатков.   Поэтому   В3  участвует   в   бетаокислении   жирных   кислот,
окислительном   декарбоксилировании
кетокислот,   биосинтезе   нейтрального   жира,   липоидов,
стероидов, гема, ацетилхолина.
При   недостатке   пантотеновой   кислоты   при   дисбактериозе   у   человека   развиваются
дерматиты, в тяжелых случаях  изменения со стороны желез внутренней секреции, в том числе
надпочечников. Также наблюдается депигментация волос, истощение.
Пищевые источники: яичный желток, печень, дрожжи, мясо, молоко.
Суточная потребность: 10мг/сут.
Витамин В12 (кобаламин) (антианемический витамин).
Имеет сложное строение, структура молекулы похожа на гем, но вместо железа  кобальт.
В состав В12 входит также нуклеотидная структура, похожая на АМФ.
Производное витамина В12  является коферментом. Этот витамин необходим для синтеза
нуклеиновых кислот. Он обеспечивает переход оксирибонуклеотидов в дезоксирибонуклеотиды
(РНК в ДНК).
Недостаток этого витамина может привести к развитию злокачественной тромбоцитарной
анемии, нарушениям функции центральной нервной системы.
Как   правило,   встречается   сочетанный   недостаток   витамина   В12  и   фолиевой   кислоты.
Анемия   развивается   не   потому,   что   В12  мало   поступает   с   пищей,   а   при   отсутствии   особого
гликопротеина, который называется "внутренний фактор Кастла" и вырабатывается в желудке.
Фактор Кастла необходим для всасывания витамина В12. При удалении части желудка, гастритах
уменьшается выработка фактора Кастла.
Это единственный витамин, который синтезируется только микрофлорой кишечника.
Это   единственный   водорастворимый   витамин,   который   депонируется   в   организме   (в
печени).
Суточная потребность: 2,55 мкг.
Витамин РР (антипеллагрический)
Химическое название: никотинамид.
Входит   в   состав   НАД   и   НАДФ,   т.   е.   входит   в   состав   коферментов   никотинамидных
дегидрогеназ. Его роль  участие в окислительновосстановительных реакциях. При недостатке РР
развивается пеллагра. При пеллагре наблюдаются три "Д":
15 1) дерматит;
2) диарея;
3) деменция (поражение центральной нервной системы).
Источники РР: мясо, бобовые, орехи, рыба и вообще продукты, богатые белком.
Витамин РР может частично синтезироваться из триптофана.
Если человек съедает много белковой пищи, то потребность в этом витамине снижается. Из
60 г белка может синтезироваться 1 мг витамина РР.
Суточная потребность: 1525 мг/сутки.
Витамин Н (биотин)
В   составе   молекулы   биотина   имеются   имидазоловое   и   тиоэфирное   кольца,   к   ним
присоединен радикал  валериановая кислота.
Витамин   Н   входит   в   состав   ферментов   карбоксилаз:   АцетилКоАкарбоксилазы,
пируваткарбоксилазы и других.
Всасыванию биотина в кишечнике препятствует овидин  белок, содержащийся в сырых
яйцах. При термической обработке яиц происходит днатурация овидина.
При   авитаминозе   наблюдаются   дерматиты,   поражения   ногтей,   анемия.   Синтезируется
микрофлорой кишечника.
16 17

file_name: 5 Ферменты витамины.doc

intro:
1.	Общее понятие о катализаторах белковой природы, роль в обмене веществ. Особенности.
2.	Свойства ферментов.
3.	Строение ферментов. Центры ферментов.
4.	Классификация  и номенклатура ферментов.
5.	Механизм действия, регуляция активности. Практическое применение.
6.	Витамины, классификация, биологическая роль.

Ферменты или энзимы – катализаторы белковой природы (от лат. Fermentum  закваска, enzyme- в дрожжах). Ферменты были открыты в процессе изучения механизмов брожения.
Й.Я. Берцелиус (шведский химик) выдвинул теорию химического катализа и первым отметил высокую производительность биологических катализаторов.
Л Пастер показал, что сбраживание дрожжами сахаров в спирт катализируется веществами белковой природы - ферментами.
Э. Бухнер доказал, что  в водных экстрактах дрожжевых клеток находится набор ферментов, катализирующих превращение сахара в спирт т.е. ферменты отделимы от живых клеток.
В 20 годах ХХ в. Р. Вильштеттер  получил ферменты в высокоочищенном состоянии.
В настоящее время энзимология развивается в различных направлениях, получены в чистом виде сотни ферментов, изучена их химическая природа, установлены механизмы действия.

title: Тема. Ферменты: структура, свойства, классификация. Механизм действия, регуляция активности. Практическое применение. Витамины


extracted_text:
Лекция № 3
Тема. Ферменты: структура, свойства, классификация. Механизм действия, регуляция
активности. Практическое применение. Витамины
 ПЛАН
1. Общее понятие о катализаторах белковой природы, роль в обмене веществ. Особенности.
2. Свойства ферментов.
3. Строение ферментов. Центры ферментов.
4. Классификация  и номенклатура ферментов.
5. Механизм действия, регуляция активности. Практическое применение.
6. Витамины, классификация, биологическая роль.
Ферменты   или   энзимы   –   катализаторы   белковой   природы   (от   лат.  Fermentum    закваска,
enzyme в дрожжах). Ферменты были открыты в процессе изучения механизмов брожения.
Й.Я. Берцелиус (шведский химик) выдвинул теорию химического катализа и первым отметил
высокую производительность биологических катализаторов.
Л Пастер показал, что сбраживание дрожжами сахаров в спирт катализируется веществами
белковой природы  ферментами.
Э. Бухнер доказал, что  в водных экстрактах дрожжевых клеток находится набор ферментов,
катализирующих превращение сахара в спирт т.е. ферменты отделимы от живых клеток.
В 20 годах ХХ в. Р. Вильштеттер  получил ферменты в высокоочищенном состоянии.
В настоящее время энзимология развивается в различных направлениях, получены в чистом
виде сотни ферментов, изучена их химическая природа, установлены механизмы действия.
 Функции ферментов сводятся к ускорению превращения определенного вещества  (субстрата)
при определенных условиях.
Особенности   ферментов.  Благодаря   уникальной   структуре   фермента   процесс
ферментативного катализа представлен серией элементарных превращений вещества, строжайшим
образом   организованным   в   пространстве   и   времени.   Кооперативность
  и   жесткая
запрограммированность этапов действия главная особенность ферментов.
В   живой   клетке   множество   разнообразных   соединений,   но   реакции   между   ними   образуют
строго определенные метаболические пути, характерные для данной клетки. Индивидуальность
клетки в большой степени определяется уникальным набором ферментов, который генетически
запрограммирован.   Отсутствие   даже   одного   фермента   или   какойнибудь   его   дефект   может
привести к серьезным отклонениям в  организме. Ферменты отличаются от других катализаторов  уникальными свойствами:
специфичностью действия;
высокой эффективностью действия;
способностью к регуляции;
термолабильностью и неустойчивостью по отношению к кислотам и щелочам;
способностью   ускорять   реакции   при   мягких   условиях   (нормальном   давлении,   невысокой
температуре и рН).
Специфичность действия или избирательность действия ферментов.
Стереохимическая   специфичность:   определенный   фермент   катализирует   реакцию   с
участием   только   одной   формы   субстрата:   например   лактатдегидрогеназа   катализирует
превращение молочной кислоты только L – формы и инертна по отношению к Д – форме кислоты.
Абсолютная   специфичность  –   фермент   катализирует   только   одну   реакцию   например:
фермент аргиназа расщепляет аргинин на орнитин и мочевину, уреаза   расщепляет мочевину на
аммиак и  углекислый газ.
Относительная или групповая специфичность – ферменты действуют на группу близких по
строению субстратов, например: гидролиз белков под действием протеаз (расщепление пептидной
связи), но при этом ферменты проявляют дополнительную специфичность – пепсин осуществляет
гидролиз связей, образованных с участием аминогрупп тирозина и фенилаланина,   химотрипсин
разрушает пептидные связи тех же аминокислот, образованные карбоксильными группами.
Строение ферментов
Ферменты являются глобулярными белками. Различают простые и сложные ферменты.
Простые ферменты представлены аминокислотными цепями и при гидролизе распадаются только на
аминокислоты. К ним относятся гидролитические ферменты — пепсин, трипсин, папаин, уреаза, лизоцим,
рибонуклеаза, фосфатаза и др.
Большая часть природных ферментов является сложными белками и, помимо полипептидных цепей,
содержит   небелковый   компонент   (кофактор),   являющийся   абсолютно   необходимым   для   белковой
активности.
Кофакторы   имеют   различную   химическую   природу   и   различаются   по   прочности   связи   с
полипептидной цепью.
Полипептидная часть фермента называется апоферментом,
Небелковая, легко диссоциирущая с белковой частью – коферментом,
прочно связанная с белком  простетической группой (кофактор), молекула в целом –холофермент.
Коферменты и кофакторы  активно участвуют и химических реакциях, играя роль переносчиков протонов,  электронов или различных функциональных групп. Эти группы определяют специфичность
действия ферментов, участвуют в связывании фермента с субстратом , стабилизируют белковую часть
фермента.
Коферменты   и   кофакторы     связаны   с   апоферментом   водородными,   ионными   гидрофобными
связями.
Кофактором   называется   любой   фактор,   абсолютно   необходимый   для   выполнения   белком   его
биологической роли. Им могут быть любые небелковые органические молекулы или ионы металлов.
Коферменты   представлены   водорастворимыми   витаминами   (   группы   В,   витамин   Н,   РР),
нуклеотидные производные, липоевая кислота, фосфорные эфиры некоторых полисахаридов. Название
витамина
РР (никотиновая
кта)
В1 (тиамин)
В2 (рибофлавин)
В3 (пантотеновая
 кта)
Название
кофермента
НАД
(никотинамиддину
клеотид),
  НАДФ
(никотинамиддину
клеотидфосфат)
ТПФ
(тиаминпирофосфа
т)
ФАД
(флавинадениндину
клеотид)
КоА (коэнзим А)
В6 (пиридоксин)
Пиридоксаль5
фосфат
B12
(цианкобаламин)
Центры ферментов
Коэнзим В12
Реакции, катализируемые
ферментом
Перенос   атомов   водорода   в
процессе   тканевого   дыхания,   в
реакциях биосинтеза
Отнятие   группы   атомов   –СОО
(декарбоксилирование)
Перенос   атомов   водорода   с
субстрата на кислород
Перенос   остатков   уксусной   и
жирных кислот
Переаминирование,
декарбоксилирование и ряд других
реакций
и
аминокислотного обмена
Перенос   и   образование   лабильных
метильных групп и другие реакции
биосинтеза
белкового

Молекулы   субстратов,   участвующих   в   химических   реакциях,   значительно   меньше   молекул
ферментов.   При   образовании   комплекса   «субстрат   —   фермент»   во   взаимодействие   с   субстратом
вовлекается ограниченная часть молекулы фермента.
Активный центр фермента — уникальная комбинация аминокислотных остатков в молекуле фермента,
которая обеспечивает  непосредственное ее связывание с субстратом и участвует в акте катализа. У
сложных ферментов в состав активного центра входят простетические группы, коферменты.
В   активном   центре   различают   каталитический   центр   –   участок   фермента,   непосредственно
вступающий в химическое взаимодействие с субстратом.
Субстратный центр или контактная площадка – участок фермента, обеспечивающий специфическое
связывание субстрата и образование комплекса – «фермент – субстрат».
Аллостерический центр – участок фермента, в котором  может происходить связывание  фермента
с   низкомолекулярными   веществами.   В   результате   изменяется   третичная   структура   фермента   и
изменяется его сродство к субстрату т е. изменяется каталитическая активность фермента.
За   единицу   активности   фермента   принимают   такое   его   количество,   которое   катализирует
превращение 1 микромоля вещества в 1 мин при 25 оС. Формирование активного центра фермента начинается на ранних этапах его синтеза, когда линейная
полипептидная   цепь   превращается   в   трехмерное   тело   с   определенной   конфигурацией.   Белок   со
сформированной третичной структурой приобретает  функциональную (в частности, каталитическую)
информацию.  Любые   воздействия,   приводящие   к   денатурации   фермента   (нарушению   его   третичной
структуры), нарушают структуру активного центра и ведут к потере ферментом каталитических свойств.
При восстановлении нативной трехмерной структуры белкафермента (ренатурации) восстанавливается и
его каталитическая активность.
Важнейшие   аминокислотные   остатки   в   активном   центре
лизоцима
                 У некоторых  ферментов  в активном  центре  располагается  и  кофактор.  Одни  R
группы активного центра принимают участие в связывании субстрата, другие  в катализе.
Мультимолекулярные (надмолекулярные) ферментные системы  — комплексы, состоящие из
различных   по   строению  ферментов,   катализирующих   последовательные   ступени   превращения
определенного субстрата. Их особенностями является прочность ассоциации ферментов и определенная последовательность прохождения промежуточных стадий во времени, определяемая порядком расположения
ферментов в пространстве.
Молекулярная   масса   таких   комплексов   колеблется   от   2,3  X  106  до10  X  10б. Образование
подобных систем резко сокращает расстояния,   на   которые   перемещаются   молекулы   субстратов.
Мультимолекулярные ферментные системы могут быть структурно связанными с какойлибо органеллой
(рибосомой, митохондрией) или с биомембраной, такие системы обеспечивают жизненно важные для
клетки функции (например, тканевое дыхание, окисление жирных кислот, ЦТК). К мультиферментным
системам относятся пируватдегидрогеназный и аетоглутаратдегидрогеназный комплексы..
Классификация и номенклатура ферментов.
В основу принятой классификации ферментов положен  принцип типа катализируемой реакции.
Согласно Международной классификации ферменты делят на шесть главных классов.
1.Оксидоредуктазы   —   ферменты,   катализирующие   окислительновосстановительные   реакции.
Систематические названия составляются по схеме: «донор: акцептор оксидоредуктаза» (например,
лактат: НАД+ оксидоредуктаза). Среди оксидоредуктаз  различают аэробные дегидрогеназы, или
оксидазы (катализируют перенос протонов или электронов на кислород), анаэробные дегидрогеназы
(катализируют   перенос   протонов   или   электронов  на   промежуточный   субстрат),   цитохромы
(катализируют   перенос  только   электронов).   К   оксидоредуктазам   относятся   гемсодержащие
ферменты: каталаза и пероксидаза.
2.Трансферазы — ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса атомов, групп атомов
и радикалов. Систематические названия составляются по схеме: «донор: транспортируемая группа —
трансфераза».   Среди   трансфераз   выделяют  катализирующие   перенос   одноуглеродных   остатков,
ацильных,  гликозильных,   альдегидных   или   кетонных,   нуклеотидных   остатков,   азотистых   групп,
остатков кислот.
3.Гидролазы — ферменты, катализирующие расщепление внутримолекулярных связей при участии
молекул   воды.   Систематические   названия   составляются   по   схеме:   «субстрат   —   гидролаза».   К
гидролазам относятся
 эстеразы (катализируют реакции гидролиза и синтеза сложных эфиров),
гликозидазы (катализируют разрыв гликозидных связей),

 фосфатазы,

4.Лиазы   —   ферменты,   катализирующие   разрыв   связей   С—О,
пептидазы и амидазы (катализируют разрыв фосфоангидридных, пептидных и амидных связей).
 С—С,   С—N,   реакции
негидролитического   отщепления   различных   групп   от   субстратов.   Реакции   сопровождаются
образованием двойной связи или присоединением к месту разрыва двойной связи. Систематические
названия составляются по схеме: «субстрат — лиаза».
5.Изомеразы   —   ферменты,   катализирующие   геометрическую   и   оптическую   изомеризацию. Систематические   названия  составляются   по   схеме:   «субстратцистрансизомераза».   При   внутри
молекулярном переносе группы фермент называется «мутаза».
6.Лигазы (синтетазы) — ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных
молекул   с   использованием   энергии   макроэрга   (АТФ   или   др.).   Систематические   названия
составляются по схеме: «X : Y лигаза», где X и Y — исходные вещества.
Список ферментов  содержит для каждого фермента кодовый номер (шифр), систематическое
(рациональное) название, рекомендуемое (рабочее) название, химическую реакцию, катализируемую им,
и примечания о специфичности действия.
Код каждого фермента состоит из четырех цифр, разделенных точками: номер главного класса
фермента, номер подкласса, номер подгруппы в подклассе и порядковый номер фермента
В   живой   клетке   множество   разнообразных   соединений,   но   реакции   между   ними   образуют
строго определенные метаболические пути, характерные для данной клетки. Индивидуальность
клетки в большой степени определяется уникальным набором ферментов, который генетически
запрограммирован.   Отсутствие   даже   одного   фермента   или   какойнибудь   его   дефект   может
привести к серьезным отклонениям в  организме.
Механизмы действия ферментов
На   первоначальном   этапе   происходит   специфическое   связывание   фермента   с   лигандом
субстратом (S). Это происходит в области активного центра, который формируется из нескольких
специфических радикалов аминокислот, определенным образом ориентированных в пространстве.
Рассмотрим строение фермента лизоцима.
В процессе ферментативной реакции различают 4 этапа:
1   –   присоединение   молекулы   субстрат   к   ферменту   и   образование   ферментсубстратного
комплекса;
2 – изменение субстрата под действием фермента, делающее его доступным для химической
реакции, т.е. активизация субстрата;
3 – химическая реакция;
4 – отделение продуктов реакции от фермента.
Это можно записать в виде схемы:
                   1                2                        3                      4
      E + S                   ES               ES*                     EP                       E + P

        Начальная скорость (Vo). При обычных условиях, когда [S] >> [E], начальная скорость
прямо пропорциональна концентрации фермента. Максимальная скорость (Vmax). При фиксированной концентрации фермента, скорость
реакции стремится к конечному максимальному значению, в то время как концентрация субстрата
растет.  Насыщение  фермента  субстратом  наступает,  когда  весь  фермент  включен  в  фермент
субстратный комплекс.
            Константа Михаэлиса (Km). В случае, когда все активные центры заняты, и свободные
молекулы фермента отсутствуют, Vo=Vmax. При таком условии говорят о 100% насыщении. При
50% насыщении, когда Vo=1/2 Vmax из уравнения Михаэлиса  Ментен следует:
                            Vmax / 2 = Vmax [S] / Km + [S],
или в преобразованном виде: Km + [S] = 2 [S]; Km = [S].
           Следовательно, Km имеет размерность концентрации. Таким образом, Кm – это такая
концентрация   субстрата,   которая   необходима   для   связывания   половины   имеющегося
фермента и достижения половины максимальной скорости.
             Из   этого   определения   следует,   что   Km   можно   использовать   для   оценки   сродства
фермента по отношению к данному субстрату. Оценить субстратную специфичность можно по
такому правилу: чем ниже значение Km, тем лучше (предпочтительнее) субстрат для данного
фермента.
Витамины, роль в обмене веществ.
Витамины      это   низкомолекулярные   органические   вещества   разнообразного   строения.
Объединены в одну группу по следующим признакам.
1. Витамины абсолютно необходимы организму и в очень небольших количествах.
2. Витамины не синтезируются в организме и должны поступать извне или синтезироваться
микрофлорой кишечника.
Витамины играют одинаковую роль во всех формах жизни, но высшие животные утратили
способность к их синтезу. Например, аскорбиновая кислота (витамин "С") не синтезируется в
организмах   человека,   обезьян   и   морской   свинки,   так   как   в   процессе   эволюции   была   утеряна
ферментная система синтеза этого витамина из глюкозы.
2. Классификация витаминов
1. Водорастворимые витамины. К этой группе относят витамины С, Р, В1, В2, В3, ВC, В6, В12,
РР, Н.
2. Жирорастворимые витамины: А, Д, Е, К.
Большинство водорастворимых витаминов должно поступать регулярно с пищей, так как
они быстро выводятся или разрушаются в организме.
Жирорастворимые витамины могут депонироваться в организме. Кроме того, они плохо
выводятся,   поэтому   иногда   при   избытке   жирорастворимых   витаминов   наблюдаются
гипервитаминозы      заболевания,   связанные   с   интоксикацией   организма   высокими   дозами
жирорастворимых витаминов. Такие заболевания описаны для витаминов А и Д.
Для большинства витаминов известно, что их производные входят в состав коферментов и
простетических групп ферментов.
Витамин С,Е  известны своей антиоксидантной активностью и участием в многообразных
биохимических процессах.
Авитаминоз  это заболевание, которое развивается при полном отсутствии того или иного
витамина   в   организме.   В   настоящее   время   авитаминозы   обычно   не   встречаются,   а   бывают
гиповитаминозы при недостатке витамина в организме.
Причины развития гипо  и авитаминозов Все причины можно разделить на внешние и внутренние.
Внешние причины гиповитаминозов
1. Недостаточное содержание витамина в пище (при неправильной обработке пищи, при
неправильном хранении пищевых продуктов).
2. Состав рациона питания (например, отсутствие в рационе овощей и фруктов).
3. Не учитывается потребность в том или ином витамине. Например, при белковой диете
возрастает   потребность   в   витамине   "РР"   (при   обычном   питании   он   может   частично
синтезироваться   из   триптофана).   Если   человек   потребляет   много   белковой   пищи,   то   может
увеличиться потребность в витамине "В6" и снизиться потребность в витамине РР.
1. Социальные причины: урбанизация населения, питание исключительно высокоочищенной и
консервированной пищей; наличие антивитаминов в пище. Социальные причины развития
авитаминозов   существуют   в   мире.   Например,   в   отдаленных   районах   Севера,   в   рационе
людей мало овощей и фруктов.
В крупных городах люди недостаточно обеспечены солнечным светом  поэтому может быть
гиповитаминоз Д.
Внутренние причины гиповитаминозов
1.   Физиологическая   повышенная   потребность   в   витаминах,   например,   в   период
беременности, при тяжелом физическом труде.
2. Длительные тяжелые инфекционные заболевания, а также период выздоровления.
3. Нарушение всасывания витаминов при некоторых заболеваниях ЖКТ, например, при
желчнокаменной болезни нарушается всасывание жирорастворимых витаминов.
4. Дисбактериоз кишечника. Имеет значение, так как некоторые витамины синтезируются
полностью микрофлорой кишечника (это витамины В3, Вc, В6, Н, В12 и К).
2. Генетические   дефекты   некоторых   ферментативных   систем.   Например,   витамин   Д
резистентный   рахит   развивается   у   детей   при   недостатке   ферментов,   участвующих   в
образовании активной формы витамина Д (1,25диоксихолекальциферола).
Витамин А (ретинол, антиксерофтальмический)
Наиболее   ранний   и   специфический   признак   гиповитаминоза   А      гемералопия   (куриная
слепота)  нарушение сумеречного зрения. Возникает изза недостатка зрительного пигмента
родопсина. Родопсин содержит в качестве активной группы ретиналь (альдегид витамина А)
находится в палочках сетчатки. Эти клетки (палочки) воспринимают световые сигналы низкой
интенсивности.
Родопсин = опсин (белок) + цисретиналь.
При   возбуждении   родопсина   светом,   цисретиналь,   в   результате   ферментативных
перестроек внутри молекулы переходит в полностьютрансретиналь (на свету). Это приводит к
конформационной  перестройке  всей   молекулы  родопсина.  Родопсин   диссоциирует   на опсин  и
трансретиналь, что является пусковым механизмом, возбуждающим в окончаниях зрительного
нерва импульс, который затем передается в мозг.
В темноте, в результате ферментативных реакций трансретиналь вновь превращается в
цисретиналь и, соединяясь с опсином, образует родопсин. Витамин А также влияет на процессы роста и развития покровного эпителия. Поэтому при
авитаминозе наблюдается поражение кожи, слизистых оболочек и глаз, которое проявляется в
патологическом ороговении кожи и слизистых. У больных развивается ксерофтальмия  сухость
роговой оболочки глаза, так как происходит закупорка слезного канала в результате ороговения
эпителия. Так как глаз перестает омываться слезой, которая обладает бактерицидным действием,
развиваются конъюнктивиты, изъязвление и размягчение роговицы  кератомаляция.
При   авитаминозе   А   может   быть   также   поражение   слизистой   ЖКТ,   дыхательных   и
мочеполовых   путей.   Нарушается   устойчивость   всех   тканей   к   инфекциям.   При   развитии
авитаминоза в детстве  задержка роста.
В настоящее время показано участие витамина А в защите мембран клеток от окислителей
 т. е. витамин А обладает антиоксидантной функцией.
Витамин А запасается в печени.
Пищевые источники  печень морских рыб и млекопитающих, желток яиц, цельное молоко,
рыбий жир. Овощи и фрукты краснооранжевого цвета (томаты, морковь и др.) содержат много
каротина  водорастворимого предшественника витамина А, имеющего в молекуле 2 иононовых
кольца.
Высокие   дозы   витамина   А   могут   приводить   к   токсическим   эффектам.   Характерные
проявления гипервитаминоза  воспаление глаз, гиперкератоз, выпадение волос.
Суточная потребность в витамине А  12,5 мг, в каротине  в 2 раза больше.
 Витамин К (филлохинон)
Витамин   К   необходим   для
нормального   синтеза   протромбина   (фактор
II)      предшественника   одного   из   белков
системы свертывания  тромбина. Тромбин
это   фермент,
  который   катализирует
реакцию   превращения   фибриногена   в
фибрин      основу   кровяного   сгустка   при
активации системы свертывания крови.
При   недостатке   витамина   К   синтезируется   дефектная   молекула   протромбина   и   ряда
других факторов свертывания крови. Причина  нарушение ферментативного карбоксилирования
глутаминовой   кислоты,   необходимой   для   связывания   Са2+  белками   системы   свертывания.
Основное проявление недостаточности  нарушение свертывания крови, в результате которого
происходят самопроизвольные паренхиматозные и капиллярные кровотечения.
Авитаминоз,   как   правило,   связан   с   нарушением   выделения   желчи   в   ЖКТ   (при
желчнокаменной болезни).
Пищевые источники  ягоды рябины, капуста, арахисовое масло и др. растительные масла.
Витамин   К   также   синтезируется   микрофлорой   кишечника,   поэтому   одна   из   причин
гиповитаминозов при недостатке витамина в пище  дизбактериоз кишечника.
Если больной страдает гиповитаминозом К, например, при некоторых видах желтух, то
операции  даже удаление зуба  могут сопровождаться длительным кровотечением.
Синтезирован водорастворимый  аналог витамина К  викасол, который используют при
лечении гиповитаминозов, связанных с нарушением всасывания витамина К из кишечника.
Известны   природные   антивитамины   К      например,   дикумарин,   салициловая   кислота,
которые   применяют   при   лечении   тромбозов,   так   как   антивитамины   К   способны   снижать
количество протромбина в крови.
Суточная потребность точно не установлена, так как витамин синтезируется микрофлорой.
Считают, что в сутки потребность около 1 мг.
Витамин Е. Является антиоксидантом. При недостаточности витамина Е  дегенеративные изменения в
печени, нарушение функций биологических мембран. Витамин Е предохраняет липиды клеточных
мембран от окисления активными формами кислорода.
Авитаминоз проявляется при очень длительном голодании или при стойком нарушении
желчевыделительной   функции   печени   (нарушение   всасывания   жиров).   При   этом   наблюдаются
шелушение   кожи,   мышечная   слабость,   стерильность      нарушением   функции   размножения.
Поскольку витамин Е широко распространен в природе (растительные масла, семена пшеницы и
др. злаков, сливочное масло), то авитаминоз встречается редко.
Суточная потребность  около 1030 мг.
 Витамин Д (холекальциферол, антирахитный)
Сам витамин Д не обладает витаминной активностью, но он служит предшественником
1,25дигидроксихолекальциферола (1,25дигидроксивитамина Д3).
Синтез активной формы протекает в два этапа  в печени присоединяется оксигруппа в
положении 25, а затем в почках  оксигруппа в положении 1. Из почек активный витамин Д3
переносится в другие органы и ткани  главным образом в тонкий кишечник и в кости, где витамин
Д участвует в регуляции обмена Са и Р.
Недостаток витамина Д приводит к развитию нарушений фосфорнокальциевого обмена и
процессов окостенения. В результате у детей развивается рахит, связанный с недостатком Са и Р.
Характерные признаки рахита  остеомаляция ("размягчение" костей  запаздывание окостенения),
запаздывание закрытия родничков, деформации грудной клетки, позвоночника, конечностей. У
таких детей снижен  мышечный тонус, наблюдается раздражительность, потливость, выпадение
волос.
У взрослых  при недостатке  витамина  Д наблюдается  остеопороз   разрежение  костной
ткани в результате вымывания солей кальция из скелета.
Потребность в витамине Д повышается у беременных.
При благоприятных условиях витамин Д может синтезироваться в организме человека из
предшественника      7дегидрохолестерина   под   действием   ультрафиолетовых   лучей
(фотохимическая реакция) в результате разрыва связи в кольце В.
Пищевые источники  рыба, рыбий жир, печень, сливочное масло, желток яиц.
Суточная доза витамина Д3  1020 мкг. Высокие дозы витамина Д (выше 1,5 мг в сутки)
крайне   токсичны.   При   гипервитаминозе   кроме   интоксикации   наблюдается   отложение
гидроксиапатита в некоторых внутренних органах (кальцификация почек, кровеносных сосудов). Витамин С (аскорбиновая кислота, антицинготный, антискорбутный)
В 1932 г. впервые выделен из
сока   лимона,   через   два   года   искусственно   синтезирован.   Важное   свойство      способность
аскорбиновой кислоты легко окисляться.
Биологическая роль витамина С (связана с его участием в окислительновосстановительных
реакциях).
1.   Витамин   С,   являясь   сильным   восстановителем,   играет   роль   кофактора   в   реакциях
окислительного   гидроксилирования,   что   необходимо   для   окисления   аминокислот   пролина   и
лизина   в   оксипролин   и   в   оксилизин   в   процессе   биосинтеза   коллагена.   Коллаген   может
синтезироваться   и   без   участия   витамина   С,   но   такой   коллаген   не   является   полноценным   (не
формирутся его нормальная структура). Поэтому при недостатке витамина С ткани, содержащие
много   коллагена,   становятся   непрочными,   ломкими.   В   первую   очередь   нарушается   структура
стенок   сосудов,   повышается   их   проницаемость,   наблюдаются   кровоизлияния   под   кожу   и   под
слизистые оболочки.
2. Участвует в синтезе стероидных гормонов надпочечников.
3. Необходим для всасывания железа.
4. Участвует в неспецифической иммунной защите организма.
Авитаминоз "С"  цинга. Проявления цинги: болезненность, рыхлость и кровоточивость
десен,   расшатывание   зубов,   нарушение   целостности   капилляров      подкожные   кровоизлияния,
отечность   и   болезненность   суставов,   нарушение   заживления   ран,   анемия.   Иногда   цинга
развивается   у   новорожденных   на   искусственном   вскармливании   пастеризованным   молоком,   в
которое не добавлен витамин С.
  В основе всех изменений при цинге, за исключением анемии, лежит нарушение синтеза
коллагена. Анемия связана с нарушением всасывания железа.
В   настоящее   время   цинга   не   распространена,   но   весной   у   многих   людей   наблюдается
недостаток   (гиповитаминоз)   витамина   "С",   что   проявляется,   например,   повышенной
утомляемостью, понижением иммунитета.
Основные источники витамина С: свежие зеленые овощи и фрукты.
Следует помнить, что витамин С легко разрушается при нагревании, особенно в щелочной
среде в присутствии кислорода, ионов железа и меди. Хорошо сохраняется в кислой среде (в
квашеной капусте, в клюкве, в ягодах черной смородины и плодах шиповника). При длительном
хранении овощей и фруктов содержание в них витамина "С" уменьшается.
Источником витамина С является также хвоя ели и сосны.
Суточная потребность  около 100 мг в сутки.
Витамин Р (рутин, витамин проницаемости)
Биологическая   роль      стабилизация   основного   вещества   соединительной   ткани,   путем
ингибирования фермента гиалуронидазы. При  недостатке  витамина  Р  у  людей  повышается   проницаемость  кровеносных  сосудов,
которое   сопровождается   кровоизлияниями   и   кровотечениями.   Витамин   Р   усиливает   действие
витамина С (снижает потребность в нем)
Пищевые источники: зеленые овощи и фрукты, кожура лимона.
Суточная потребность  не установлена.
 Витамины группы В
Витамин B1 (тиамин, антиневритный).
Производное витамин В1   ТДФ (ТПФ) является коферментом пируватдегидрогеназного
комплекса   (фермента   пируваткарбоксилазы),
кетоглутаратдегидрогеназного   комплекса   и
фермента   транскетолазы,   а   также   входит   в   состав   кофермента   транскетолаз      ферментов
неокислительного этапа ГМФпути..
При недостаточности витамина В1  может возникнуть болезнь берибери, характерная для
тех стран Востока, где основным продуктом питания служит очищенный рис и кукуруза.
Для этого заболевания характерна мышечная слабость, нарушение моторики кишечника,
потеря аппетита, истощение, периферический неврит (характерный признак  человеку больно
вставать   на   стопу      больные   ходят   "на   цыпочках"),   спутанность   сознания,   нарушения   работы
сердечнососудистой системы. При "берибери" повышается содержание пирувата в крови.
Пищевые   источники   витамина   В1     ржаной   хлеб.   В   кукурузе,   рисе,   пшеничном   хлебе
витамин В1 практически отсутствует. Это объясняется тем, что в зерне ржи тиамин распределен
по всему зерну, а в других злаках он содержится только в оболочке зерен.
Суточная потребность  1.5 мг/сутки.
Витамин   В2
(рибофлавин)   входит   в   состав   флавинмононуклеотида   (ФМН)   и
флавинадениндинуклеотида (ФАД)  простетических групп флавиновых ферментов.
Его   биологическая   функция   в   организме      участие   в   окислительновосстановительных
реакциях в составе флавопротеидов (ФП).
Недостаточность этого витамина часто встречается в России. Особенно часто бывает у
людей,   которые   не   употребляют   в   пищу   черный   ржаной   хлеб.   Проявление   гиповитаминоза:
ангулярные   дерматиты   в   углах   рта   ("заеда"),   глаз.   Часто   это   сопровождается   кератитами
(воспаление   роговицы).   В   очень   тяжелых   случаях   бывает   анемия.   Очень   часто   сочетаются
сочетанные гиповитаминозы витаминов "В2" и "РР",так как эти витамины содержатся в одних и
тех же продуктах. Пищевые источники: ржаной хлеб, молоко, печень, яйца, овощи желтого цвета, дрожжи.
Суточная потребность: 24 мг/сутки.
Фолиевая кислота (ВC).
В   составе   3   структурных   единицы:   птеридин,   ПАБК   (парааминобензойная   кислота)   и
глутаминовая кислота.
Часто ПАБК (парааминобензойную кислоту) тоже называют витамином. Но это неверно.
ПАБК  это фактор роста для микроорганизмов, которые синтезируют фолиевую кислоту.
Активный С1 извлекается из глицина или серина с помощью фермента, в небелковой части
   фолиевая   кислота.   Фолиевая   кислота   дважды
которого   содержится   витамин   Вc
восстанавливается в организме (к ней присоединяется водород).
ТГФК является коферментом ферментов, переносящих одноуглеродные радикалы.
Из метиленТГФК могут образовываться все другие формы активного С1: формилТГФК,
метилТГФК, метенТГФК, оксиметилТГФК в результате реакций окисления или восстановления
метиленТГФК.
Фолиевая   кислота   в   виде   тетрагидрофолиевой   кислоты   является   коферментом,
участвующим   в   ферментативных   реакциях,   связанных   с   переносом   активных   одноуглеродных
радикалов. Например: биосинтез пуриновых и пиримидиновых мононуклеотидов.
При авитаминозе у человека наблюдается макроцитарная анемия, при которой нарушен
синтез ДНК в клетках красного костного мозга, для больных характерна потеря веса.
Пищевые источники: зеленые листья овощей, дрожжи, мясо, шпинат.
Авитаминозы встречаются редко, так как потребность в этом витамине компенсируется за
счет   микрофлоры   кишечника.   При   некоторых   заболеваниях   кишечника,   когда   возникают
дисбактериозы, нарушается всасывание фолиевой кислоты.
Суточная потребность: 0.20.4 мг.
Витамин В6 (пиридоксин) в форме пиридоксальфосфата является простетической группой
трансаминаз и декарбоксилаз аминокислот.
При авитаминозе В6 наблюдаются нарушения обмена аминокислот.
В6 участвует в реакциях синтеза гема гемоглобина (синтез dаминолевулиновой кислоты).
Поэтому при недостатке В6 у человека развивается анемия, наблюдаются дерматиты.
Недостаток В6 может развиться у больных туберкулезом, потому что этих больных лечат
препаратами, синтезированными на основе изониазида  это антагонисты витамина В6.
Пищевые источники: ржаной хлеб, горох, картофель, мясо, печень, почки.
Суточная потребность взрослого человека: 0,150,20 мг.
Пантотеновая   кислота   (витамин   В3)   Молекула   пантотеновой   кислоты   состоит   из   бета
аланина и 2,4дигидроксидиметилмасляной кислоты. Важность этого витамина в том, что он
входит в состав HSKoA (кофермента ацилирования). Строение КоА:
а) тиоэтиламин;
б) пантотеновая кислота;
в) 3фосфоаденозин5дифосфат.
HSКоА  кофермент ацилирования, т. е. входит в состав ферментов, которые катализируют
перенос   ацильных   остатков.   Поэтому   В3  участвует   в   бетаокислении   жирных   кислот,
окислительном декарбоксилировании
кетокислот, биосинтезе нейтрального жира, липоидов,
стероидов, гема, ацетилхолина.
При   недостатке   пантотеновой   кислоты   при   дисбактериозе   у   человека   развиваются
дерматиты, в тяжелых случаях  изменения со стороны желез внутренней секреции, в том числе
надпочечников. Также наблюдается депигментация волос, истощение.
Пищевые источники: яичный желток, печень, дрожжи, мясо, молоко.
Суточная потребность: 10мг/сут.
Витамин В12 (кобаламин) (антианемический витамин).
Имеет сложное строение, структура молекулы похожа на гем, но вместо железа  кобальт.
В состав В12 входит также нуклеотидная структура, похожая на АМФ.
Производное витамина В12  является коферментом. Этот витамин необходим для синтеза
нуклеиновых кислот. Он обеспечивает переход оксирибонуклеотидов в дезоксирибонуклеотиды
(РНК в ДНК).
Недостаток этого витамина может привести к развитию злокачественной тромбоцитарной
анемии, нарушениям функции центральной нервной системы.
Как   правило,   встречается   сочетанный   недостаток   витамина   В12  и   фолиевой   кислоты.
Анемия   развивается   не   потому,   что   В12  мало   поступает   с   пищей,   а   при   отсутствии   особого
гликопротеина, который называется "внутренний фактор Кастла" и вырабатывается в желудке.
Фактор Кастла необходим для всасывания витамина В12. При удалении части желудка, гастритах
уменьшается выработка фактора Кастла.
Это единственный витамин, который синтезируется только микрофлорой кишечника.
Это   единственный   водорастворимый   витамин,   который   депонируется   в   организме   (в
печени).
Суточная потребность: 2,55 мкг.
Витамин РР (антипеллагрический)
Химическое название: никотинамид.
Входит   в   состав   НАД   и   НАДФ,   т.   е.   входит   в   состав   коферментов   никотинамидных
дегидрогеназ. Его роль  участие в окислительновосстановительных реакциях. При недостатке РР
развивается пеллагра. При пеллагре наблюдаются три "Д":
1) дерматит; 2) диарея;
3) деменция (поражение центральной нервной системы).
Источники РР: мясо, бобовые, орехи, рыба и вообще продукты, богатые белком.
Витамин РР может частично синтезироваться из триптофана.
Если человек съедает много белковой пищи, то потребность в этом витамине снижается. Из
60 г белка может синтезироваться 1 мг витамина РР.
Суточная потребность: 1525 мг/сутки.
Витамин Н (биотин)
В   составе   молекулы   биотина   имеются   имидазоловое   и   тиоэфирное   кольца,   к   ним
присоединен радикал  валериановая кислота.
Витамин   Н   входит   в   состав   ферментов   карбоксилаз:   АцетилКоАкарбоксилазы,
пируваткарбоксилазы и других.
Всасыванию биотина в кишечнике препятствует овидин  белок, содержащийся в сырых
яйцах. При термической обработке яиц происходит днатурация овидина.
При   авитаминозе   наблюдаются   дерматиты,   поражения   ногтей,   анемия.   Синтезируется
микрофлорой кишечника.

file_name: Лекция 3.doc

биология

group: Дисциплины

title: ЭНзимы


extracted_text:
Технологическая карта непосредственно образовательной деятельности
  «Средняя
Ф.И.О педагога__Григорьева Нина Альбертовна____Должность__учитель географии_____
Полное   название   ОУ   (с   указанием   муниципального   образования)___Муниципальное   бюджетное   общеобразовательное   учреждение
общеобразовательная школа № 97 с полным днём пребывания детей»  г. Ижевска.
Предмет География_____класс 5Б_учебник В.А. Кошевой, Т.Л. Смоктунович, О.А.Родыгина // образовательная система «Школа 2100».
Тема  Мир земной тверди. Этажи подземного царства.
Тип урока: Урок открытия новых знаний
Характеристика группы:  Учащиеся 5Б класса занимаются по программе «Школа 2100» с первого класса. На данном возрастном этапе у большинства
детей уже сформированы навыки, необходимые для реализации задач ФГОС. Интеллектуальный уровень и качество знаний детей – средний и ниже
среднего. По итогам I триместра качество знаний составило 43%. В классе вышло 12 ударников из 28 человек. Данный урок  является первым в
изучении темы Мир земной тверди.
Предварительная работа: опережающее задание
Оборудование: компьютер, интерактивная доска, маршрутный лист ученика
Цель:
По 2й линии развития – освоение системы географических знаний о природе, населении, хозяйстве мира:
1. Выделять, описывать и объяснять существенные признаки географических объектов и явлений.
По 3й линии развития – использование географических умений для анализа, оценки, прогнозирования современных социоприродных
проблем и проектирования путей их решения:
1. Находить в различных источниках, анализировать географическую информацию и делать обобщающие выводы.
2. Составлять описания различных географических объектов на основе анализа разнообразных источников географической информации.
По 5й линии развития – понимание смысла собственной деятельности:
1. Приводить примеры использования природных ресурсов человеком.
В образовательной области
Формируемые
Предметные
предпосылки к учебной деятельности
1.Составлять   описания   различных   географических
объектов   на   основе   анализа   разнообразных
источников географической информации.
2.Выделять,   описывать   и   объяснять   существенные
признаки   географических   объектов   и   явлений
социальнокоммуникативное развитие
познавательное развитие речевое развитие.
Планируемые достижения результатов совместной
деятельности педагога с детьми
освоение системы географических знаний о природе,
понимание смысла собственной деятельности;
использование географических умений для анализа,
оценки, прогнозирования современных социоприродных
проблем и проектирования путей их решения:
Познавательные УУД
1. Анализировать, сравнивать и обобщать факты.
Уметь анализировать, сравнивать и обобщать факты. Коммуникативные УУД
Регулятивные УУД
Выявлять причины.
2. Вычитывать все уровни текстовой информации.
3. Преобразовывать информацию  из одного вида в
другой. Составлять различные виды планов.
4. Уметь определять возможные источники
необходимых сведений, производить поиск
информации, анализировать и оценивать её
достоверность.
5.  Строить логические рассуждения, устанавливать
причинноследственные связи
1. Отстаивая свою точку зрения, приводить
аргументы, подтверждая их фактами.
2. Уметь взглянуть на ситуацию с иной позиции и
договариваться с людьми иных позиций.
3. Понимая позицию другого, различать в его речи:
мнение (точку зрения), доказательство (аргументы),
факты.
1. Самостоятельно обнаруживать и формулировать
учебную проблему, определять цель учебной
деятельности.
2. Выдвигать версии решения проблемы, осознавать
конечный результат, выбирать из предложенных и
искать самостоятельно  средства достижения цели.
3. Сверять свои действия с целью и при
необходимости исправлять ошибки самостоятельно.
4.  В   диалоге   с   учителем   совершенствовать
самостоятельно выработанные критерии оценки.
Личностные УУД
1. Стремление к устному высказыванию
2. Развитие творческих способностей
Уметь преобразовывать информацию  из одного вида в
другой. Составлять различные виды планов
Свободно строить логические рассуждения, уста
навливать причинноследственные связи
Уметь отстаивать свою точку зрения
Уметь договариваться, принимать общее решение,
оказывать взаимопомощь
Уметь формулировать учебную проблему, определять
цель учебной деятельности.
Уметь выдвигать версии, гипотезы для решения
проблемы
Осуществлять речевой самоконтроль, самостоятельно
исправлять ошибки
Осуществлять познавательную и личностную
рефлексию
Стремиться к совершенствованию монологической
речи.
Проявлять творчество в работе. Этапы НОД Задачи этапа
Вводная часть Актуализация
имеющихся   у
учащихся
знаний
Методы,
приемы,
формы
взаимодействия
Частично
поисковый
(дискуссия,
самостоятельная
работа,
наблюдение)
Фронтальная,
индивидуальная
Основная часть Создание
проблемной
ситуации.
Эмоциональн
Проблемный.
(беседа,
проблемная
ситуация,
Деятельность педагога
Деятельность воспитанников
Формируемые
Приветствие,
  включение   в
деловой   ритм,   настрой   на
решение   поставленных   задач
урока

Настраиваются   на   работу.
Выполняют
задание,
тренирующее   способности   к
учебной
деятельности,
мыслительные   операции   и
учебные навыки

предпосылки к учебной
деятельности
Познавательные УУД
Осуществление синтеза.
Регулятивные УУД
Определение
успешности.

своей
Ведут   диалог   с   учителем,
отвечая на его вопросы
Коммуникативные
УУД
Проецирование   изображения
(фото)
Приглашает   двоих   ребят,   даёт
камни.
Просит   описать   свойства
горной породы, подводя к тому,
что она ТВЁРДАЯ
Подведение к теме урока
Объясняет,   что   записи   будут
делать   на   отдельных   листах   в
виде опорного конспекта
Активирует   знания   учащихся,
создаёт проблемную ситуацию.
Дети   отвечают:   горная   порода
тяжелая,   разноцветная,   твердая,
прочная
Запись   в   маршрутных   листах
темы урока
Формулируют   тему   и   проблему
урока, ставят цели
Рассказ   учителя   о   твёрдом
Слушают (12 минуты)

в
учебной
Осуществление
самоконтроля
процессе

деятельности.
Высказывание,
обоснование своей точки
зрения.
Познавательные УУД
Самостоятельное
прочтение фактов.
Переработка, ое
переживание
учениками
неполноты
своих знаний.
Постановка
вопросов   о
неизвестном.
Совместная
постановка
цели
Планирование
деятельности
и
выбор
способов.

обобщение)
Коллективная,
индивидуальная,
групповая
Поиск решения
Работа   в   парах   с
текстом учебника
Физкульт
минутка
Гимнастика   для
глаз
Поиск
решения
задач
использова
нием

с
Индивидуальная
Заполнение
свободных   полей
на  листах
состоянии веществ.
Слайд   2   проблемный   вопрос:
«Почему   на   Земле   различные
горные породы встречаются не
повсюду»
Ваши   предположения   –
записывает   на   доске   ответы
детей
  Ставится   задача:   Почему   о
внутреннем   строении   люди
знают   меньше,
  чем   об
окружении нашей планеты?
Даёт задание работы по рядам:
1 ряд   метод изучения;
2 ряд   суть метода;
3 ряд – возможности человека.
Ходит   по   рядам,   помогает
справиться с заданием
Называет упражнения для глаз
работу.

Продолжаем
Зачитывает стихотворение
Что находится внутри
Нашей матушки Земли?
Совершим мы погружение
в
преобразование
информации   из   одной
формы
  другую
(составление таблицы).
Установление причинно
следственных связей.
Использование
изучающего чтения
Умение   анализировать,
сравнивать,
группировать,
выводы.
  делать
Регулятивные УУД
Формулирование
вопроса, проблемы
урока.
Поиск пути решения.
Осуществление речевого
самоконтроля в
процессе учебной
деятельности.
Определение степени
успешности работы с
опорой на критерии
самооценки.
Соотнесение цели и
результатов своей
деятельности.
Коммуникативные
УУД
Высказывание
и
обоснование своей точки

1 Под морями и на сушеразные
2   На   равнинах   и   в   горах
отличаются
Учащиеся пишут на листах
Ответы :
 в недра трудно проникнуть,
 нет таких возможностей,
земля твёрдая.
Ищут   ответ   в   учебнике,
заполняют таблицу.
По   одному   представителю   от
ряда   выходят   к   доске   и   пишут
ответ в таблице.
  Весь   класс   заполняет   таблицу,
исправляет ошибки, дополняет.
Выполняют   гимнастику   по
таблице на стене

Слушают
стихотворение,
настраиваются   на   дальнейшую
работу. источников
информации
Игдивидуальн
ая
работа
,краткий
комментарий
по   заданию
(выборочно)
И начнем там изучение…
Земля – сложнейший организм,
Внутри отлажен механизм.
В центре расположено ядро,
Из железа и никеля оно.
Из двух слоев там состоит,
Но много тайн еще хранит
Показ модели Земли на примере
яблока
Земная кора  самый верхний
слой Земли. Если сравнить
Землю с яблоком, то земная
кора будет только его тонкой
кожицей.  Давайте рассмотрим
её строение.
Даёт задание тем учащимся, у
которых оказались карточки
Но именно эта «кожица»
интенсивно используется
человеком
На  поверхности  Земли
построены города, заводы и
фабрики, из ее недр добывают
различные полезные
ископаемые, она дает человеку
воду, энергию, одежду и
многоемногое другое.
Поскольку земная кора самый

задавать
зрения,
принимать
чужую,   быть   готовым
корректировать свою.
Умение
вопросы.
Умение   слушать   и
слышать других
Умение   договариваться,
приходить   к   общему
решению   в   совместной
деятельности.
Оказание   взаимопомощи
и
осуществление
взаимного контроля.

С   помощью   текста   учебника
находят
«этажи
подземного   царства»   выделяют
учёныегеологи.
какие

Заполняют
строки на листах

соответствующие
Выходят к доске и прикрепляют
на   магнитную   доску,   на   схему
строение земной коры карточки с
новыми   терминами:
  «земная
кора»,
  «осадочный   слой»,
«гранитный слой», «базальтовый
слой».
Личностные УУД
Стремиться к
совершенствованию
монологической  речи.
Проявлять творчество  р
работе. верхний слой Земли, то и
изучена лучше всех. В её недрах
залегают очень ценные для
человека горные породы и
минералы, которые он научился
использовать в хозяйстве
 Показ фотографий
(применение камня  человеком)
Обращается ко всему классу,
акцентирует внимание на
выводе:
итак,  почему  на Земле
различные горные породы?
Задаёт   вопросы,   предлагает
оценить свой уровень усвоения
материала
.

действия
Назовите
применяемые на уроке.
Назовите   ключевое   слово
урока.
Какое вы сделали открытие.
Рассматривают
  фотографии,
делают   вывод   о   применении
горных пород.

вопросы,
  опорном
Ответы   учащихся   по   желанию
(земная кора 2х типов…)
Отвечают
на
записывают   на
конспекте.
Оценивают
свой   уровень
усвоения   материала.   Соотносят
цель   и   результаты,   степень   их
соответствия.

Регулятивные УУД
Соотнесение результатов
деятельности.
Определение
успешности работы
Коммуникативные
УУД
Владение
монологической речью.
Высказывание
и
обоснование своей точки
зрения.

Заключительна
я часть
Фронтальная,
индивидуальная
Иллюстративный
(беседа,
  обмен
мнениями,
постановка
перспективных
задач)
Коллективная,
индивидуальная
Обобщение
Рефлексия.
Самооценка
степени
достижения
запланирован
ного
результата.
Анализ
школьниками
собственных
действий,
выявление
успехов и
недочётов в
работе.
Обсуждение
перспектив дальнейшей
работы по
проблеме.
Дата: 03.12 2015                            Подпись педагога:                                          Н.А. Григорьева Проект самоанализа непосредственно образовательной деятельности
Ф.И.О педагога__Григорьева Нина Альбертовна____Должность__учитель географии_____
Полное   название   ОУ   (с   указанием   муниципального   образования)___Муниципальное   бюджетное   общеобразовательное   учреждение
общеобразовательная школа № 97 с полным днём пребывания детей»  г. Ижевска.
Предмет География_____класс 5Б_учебник В.А. Кошевой, Т.Л. Смоктунович, О.А.Родыгина // образовательная система «Школа 2100».
Тема  Мир земной тверди. Этажи подземного царства. Тип урока: Урок открытия новых знаний
  «Средняя
Этапы НОД
Формируемые предпосылки к учебной
деятельности
Вводная часть
Основная часть
Познавательные УУД
Осуществление синтеза.
Регулятивные УУД
Определение своей успешности.
Коммуникативные УУД
Осуществление   самоконтроля   в
процессе учебной деятельности.
Высказывание,   обоснование   своей
точки зрения.
. Познавательные УУД
Самостоятельное прочтение фактов.
Переработка,
преобразование
информации   из   одной   формы   в
другую (составление таблицы).
Установление

следственных связей.
Использование изучающего чтения
Умение   анализировать,   сравнивать,
группировать, делать выводы.
Регулятивные УУД
Формулирование вопроса, проблемы
урока.
причинно

Планируемые достижения
результатов совместной
деятельности педагога с детьми
Максимальная
сосредоточенность на
предмете и настрой на работу.
Повторение пройденного
материала из курса
окружающего мира и тех
сведений, на основе которых
будет строиться новый
материал.
Активизация знаний учащихся,
создание проблемной
ситуации. Формулирование
темы и проблемы урока.
Постановка цели.
Построение проекта выхода из
затруднения.
Заполнение таблицы
Возможные риски
Коррекционная работа
Единичные ошибки в
устных ответах.
Нарушение логики
заданного вопроса (темы).
Исправление ошибок,
корректировка знаний.
Наводящие вопросы.
Взять под контроль этих
детей, продолжить
работу поле уроков.
Затруднения детей в
формулировании темы и
проблемы урока.
Медленный темп работы.
Наводящие вопросы,
подсказки с
использованием
наглядностей.
Затруднения в
соотнесении информации,
Помощь в составлении
таблицы. Поиск пути решения. Осуществление
речевого самоконтроля в процессе
учебной деятельности.
Определение степени успешности
работы с опорой на критерии
самооценки.
Соотнесение цели и результатов
своей деятельности.
Коммуникативные УУД
Высказывание   и   обоснование   своей
точки   зрения,   принимать   чужую,
быть готовым корректировать свою.
Умение задавать вопросы.
Умение слушать и слышать других
Умение договариваться, приходить к
общему   решению   в   совместной
деятельности.
Оказание взаимопомощи и
осуществление взаимного контроля
Личностные УУД
Стремиться к совершенствованию
монологической  речи.
Проявлять творчество в работе.
результатов
Регулятивные УУД
Соотнесение

деятельности.
Определение успешности работы
Коммуникативные УУД
Владение монологической речью.
Высказывание и обоснование своей
точки зрения
Заключительная
часть
Соотнесение цели и
результатов деятельности.
Самооценка.
Монологическое
высказывание, обоснование
своей точки зрения.
Нарушение в соотнесении
результатов деятельности.
Затруднение в
высказывании и
обоснование своей точки
зрения.
Дата: 03.12 2015                            Подпись педагога:                                          Н.А. Григорьева
представленной в разных
формах (текст, таблица).
Нарушение использования
речевых средств.
Корректные поправки
учителя.
Использование изучающего
чтения.
Решение заданий,
комментирование своего
выбора.
Получение навыка работы, в
парах с текстом учебника.
Слабое усвоение новой
темы некоторыми
учащимися (неполные ,
неправильные ответы).
Медленный темп работы.
Анализ ошибок,
корректировка,
наводящие вопросы.
Сокращение объёма
работы, перенос
некоторого материала на
следующий урок.
Планирование
следующего урока с
учётом настоящего.
Дозированная подача
материала.
Корректировка речи
учащихся, помощь в
формулировании ответа,
высказывании своей
точки зрения..

file_name: технологическая карта урока.docx

intro: Технологическая карта урока составлена  по образовательной системе «Школа 2100». Карта урока по теме: "Мир земной тверди. Этажи подземного царства". По типу, это  урок открытия новых знаний. Данный урок  является первым в изучении темы Мир земной тверди. к уроку была проведена предварительная работа: несколько ребят получили опережающее задание.

title: технологическая карта урока